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突破性的酶发现可能使广泛使用的塑料聚苯乙烯可生物降解 精选

已有 3731 次阅读 2024-5-20 20:38 |个人分类:新观察|系统分类:海外观察

突破性的酶发现可能使广泛使用的塑料聚苯乙烯可生物降解

诸平

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Fig. 1 Researchers have decoded a bacterial enzyme crucial for breaking down styrene, an element used in the high-volume production of polystyrene, which traditionally lacks biotechnological recycling methods.

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Fig. 2 Dirk Tischler was part of an international research team. Credit: RUB, Marquard

https://scitechdaily.com/breakthrough-enzyme-discovery-could-make-widely-used-plastic-polystyrene-biodegradable/

据数据桥市场研究(Data Bridge Market Research)分析,聚苯乙烯市场在2022年为108.1亿美元,到2030年将飙升至159.1亿美元,预计在2023~2030年的预测期内,复合年均增长率(CAGR)将达到4.95%。但是,也有报道声称2023年聚苯乙烯市场规模为402.98亿美元,预计复合年均增长率为5.6%。占主导地位的地区是亚太地区,占有最大的市场份额。预计该产品的需求将在2024~2032年间以1.9%的复合年均增长率增长,到2032年将达到2243万吨。主要供应市场包括北美、欧盟和亚太地区。聚苯乙烯市场受到建筑业和电子工业的大力支持。

聚苯乙烯市场是由日益增长的城市化和工业化推动的,这导致了建筑活动的增加。汽车和家具等行业对轻质、可重复使用和化学稳定的材料的需求。日益增长的电子商务部门正在推动对高效和保护性包装的需求,这是聚苯乙烯的主要应用。广泛应用意味着无疑会带来环境问题,废旧塑料降解就是一个全球必须面对的难题。 

据德国波鸿鲁尔大学(Ruhr-University Bochum)2024518日提供的消息,突破性的酶发现可能使广泛使用的塑料聚苯乙烯(Polystyrene)可生物降解(Breakthrough Enzyme Discovery Could Make Widely Used Plastic Polystyrene Biodegradable)。

研究一种特殊细菌酶的作用为生物技术分解苯乙烯(styrene)铺平了道路。聚苯乙烯是由苯乙烯单元组成的,按体积计算是最常用的塑料,通常用于包装材料。不像聚对苯二甲酸乙二酯(PET)可以通过生物技术方法生产和回收,而聚苯乙烯的生产则严格遵循化学方法。此外,这种塑料不能通过生物技术手段来分解。

研究人员正在寻找解决办法:由瑞士保罗·舍勒研究所(Paul Scherrer Institute, Villigen, Switzerland)的李小丹博士(Dr. Xiaodan Li)领导的一个国际团队,与德国波鸿鲁尔大学微生物生物技术研究小组负责人德克·蒂施勒教授(Professor Dirk Tischler)合作,已经破译了一种细菌酶,此酶在苯乙烯降解中起着关键作用,这为生物技术的应用铺平了道路。相关研究结果于2024514日已经在《自然化学》(Nature Chemistry)杂志网站发表——Basavraj Khanppnavar, Joel P. S. Choo, Peter-Leon Hagedoorn, Grigory Smolentsev, Saša Štefanić, Selvapravin Kumaran, Dirk Tischler, Fritz K. Winkler, Volodymyr M. Korkhov, Zhi Li, Richard A. Kammerer, Xiaodan Li. Structural basis of the Meinwald rearrangement catalysed by styrene oxide isomerase. Nature Chemistry, 2024. DOI: 10.1038/s41557-024-01523-y. Published: 14 May 2024. https://www.nature.com/articles/s41557-024-01523-y

参与此项研究的还有来自新加坡国立大学(National University of Singapore, Singapore, Singapore)、荷兰代尔夫特理工大学(Delft University of Technology, Delft, The Netherlands)、瑞士苏黎世大学(University of Zurich, Lindau, Switzerland)、瑞士苏黎世联邦理工学院(ETH Zürich, Switzerland)的研究人员。

环境中的苯乙烯(Styrene in the environment

德克·蒂施勒说:“每年有数百万吨苯乙烯被生产和运输。在这个过程中,其中一些也会无意中释放到环境中。”然而,这并不是环境中苯乙烯的唯一来源:它自然存在于煤焦油和褐煤焦油中,可以在一些植物的精油中微量存在,并且在植物物质分解过程中形成。这名研究人员说,“因此,微生物学会处理甚至代谢它也就不足为奇了。”

快速,但复杂:微生物苯乙烯降解(Fast, but complex: microbial styrene degradation

细菌和真菌以及人体在氧气的帮助下激活苯乙烯,形成苯乙烯氧化物(styrene oxide)。苯乙烯本身是有毒的,而苯乙烯氧化物的危害更大。因此,快速代谢至关重要。

德克·蒂施勒解释说,“在一些微生物和人体中,由这一过程形成的环氧化物通常经历谷胱甘肽(glutathione)结合,这使得它更容易溶于水,更容易分解和排泄。这个过程非常快,但对细胞来说也非常昂贵。一个谷胱甘肽分子要牺牲一个苯乙烯氧化物分子。”

谷胱甘肽缀合物(glutathione conjugate)的形成以及是否或如何恢复谷胱甘肽,是由德国研究基金会(German Research Foundation / Deutsche Forschungsgemeinschaft简称DFG)资助的波鸿鲁尔大学MiCon研究生院(MiCon Graduate School at Ruhr University Bochum)目前研究的一部分。一些微生物已经发展出一种更有效的变体。他们使用一种小的膜蛋白,即苯乙烯氧化物异构酶(styrene oxide isomerase),来分解其环氧化物。

苯乙烯氧化物异构酶效率更高(Styrene oxide isomerases are more efficient

德克·蒂施勒解释说:“甚至在第一次从土壤细菌红球菌(Rhodococcus)中富集苯乙烯氧化物异构酶(styrene oxide isomerase)之后,我们观察到它的红色,并表明这种酶被结合在膜上。”多年来,德克·蒂施勒和他的团队研究了该家族的各种酶,并主要将它们用于生物催化。所有这些苯乙烯氧化物异构酶催化效率高,速度快,不需要任何额外的物质(共底物)。因此,它们允许生物体中有毒的苯乙烯氧化物快速解毒,并且在精细化学合成领域也有强有力的生物技术应用。

德克·蒂施勒指出,“为了优化后者,我们确实需要了解它们的功能。我们与瑞士、新加坡、荷兰和德国的研究人员进行了国际合作,在这一领域取得了相当大的进展。研究小组表明,这种酶在自然界中以三聚体的形式存在,具有3个相同的单位。结构分析表明,在每个亚基之间存在一个血红素辅因子(heme cofactor),并且这个辅因子承载着一个铁离子。血红素构成了所谓活性口袋(active pocket)的重要组成部分,与底物的固定和转化有关。血红素辅因子的铁离子通过配位苯乙烯氧化物的氧原子来激活底物。德克·蒂施勒总结道,“这意味着血红素在蛋白质中的一种新的生物学功能已经被全面描述。”

本研究的一部分由新加坡国家研究基金会(National Research Foundation简称NRF, Singapore)通过竞争性研究计划(Competitive Research Program简称CRPproject ID NRF-CRP17-2017-03)以及新加坡教育部{Ministry of Education, Singapore, through a MOE Tier 2 grant (project ID MOE 2016-T2-2-140) and an MOE Tier 1 grant (WBS: A-0009183-01-00)}提供资助。

上述介绍,仅供参考。欲了解更多信息,敬请注意浏览原文或者相关报道

Abstract

Membrane-bound styrene oxide isomerase (SOI) catalyses the Meinwald rearrangement—a Lewis-acid-catalysed isomerization of an epoxide to a carbonyl compound—and has been used in single and cascade reactions. However, the structural information that explains its reaction mechanism has remained elusive. Here we determine cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of SOI bound to a single-domain antibody with and without the competitive inhibitor benzylamine, and elucidate the catalytic mechanism using electron paramagnetic resonance spectroscopy, functional assays, biophysical methods and docking experiments. We find ferric haem b bound at the subunit interface of the trimeric enzyme through H58, where Fe(III) acts as the Lewis acid by binding to the epoxide oxygen. Y103 and N64 and a hydrophobic pocket binding the oxygen of the epoxide and the aryl group, respectively, position substrates in a manner that explains the high regio-selectivity and stereo-specificity of SOI. Our findings can support extending the range of epoxide substrates and be used to potentially repurpose SOI for the catalysis of new-to-nature Fe-based chemical reactions.



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