潘建伟（中国科学技术大学）、

吕建（南京大学）、

梅宏（上海交通大学）、

林忠钦（上海交通大学）、

韩家淮（厦门大学） 、

施一公（清华）、

尤政（清华）

等年轻院士都纷纷当校长了。

发信人: feimeng (梧桐树，三更雨，不知多少春秋), 信区: TsinghuaCent
标  题: 关于李一兵、尤政、施一公3名同志任职的公示
发信站: 水木社区 (Thu Aug 20 18:01:29 2015), 站内
 
      根据工作需要和考察情况，经部党组研究，拟任命李一兵同志为清华大学党委副
书记、纪委书记，尤政、施一公同志为清华大学副校长，现予公示。
 
      李一兵，男，1963年2月出生，1983年12月入党，1984年8月参加工作，清华大学
汽车工程系机械工程专业博士研究生毕业，研究员，现任清华大学党委常委、组织部部
长。
 
      尤政，男，1963年12月出生，1983年6月入党，1990年6月参加工作，华中理工大
学机械工程系机械制造专业博士研究生毕业，教授，中国工程院院士，现任清华大学校
长助理、机械工程学院院长、精密仪器系主任。
 
      施一公，男，1967年5月出生，无党派，1989年11月参加工作，美国约翰霍普金斯
大学生物物理学博士研究生毕业，教授，中国科学院院士，现任清华大学校长助理、生
命科学学院院长、生命科学与医学研究院院长。
 
      公示时间为2015年8月20日至26日，其间，如对以上同志任职有不同意见，请署名
向教育部人事司、纪检组监察局反映。
 
 联系电话：010-66097538（人事司）
 
010-66097653（纪检组监察局）
 
 电子邮箱：jiandu@moe.edu.cn      
 
                                              教育部人事司
 
                              2015年8月19日
 

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来自清华大学生命科学学院、剑桥生物医学院的研究人员报告称，他们采用单颗粒冷冻显微镜首次获得了完整人类γ-分泌酶（γ-secretase）的原子结构,研究结果发布在8月17日的《自然》（Nature）杂志上。

　　清华大学的施一公（Yigong Shi）教授，剑桥生物医学院的Sjors H. W. Scheres及白晓晨（Xiao-chen Bai）博士是这篇论文的共同通讯作者。施一公研究组主要致力于运用结构生物学和生物化学的手段研究肿瘤发生和细胞凋亡的分子机制，集中于肿瘤抑制因子和细胞凋亡调节蛋白的结构和功能研究、重大疾病相关膜蛋白的结构与功能的研究、胞内生物大分子机器的结构与功能研究。回国后施一公在Nature等国际顶级期刊上发表了多篇论文，同时他也搭建起了以清华大学为中心的人才引入桥梁。2013年当选为中科院院士。

　　阿尔茨海默症患者表现为认知和记忆能力受损，大脑功能逐渐丧失直至死亡。我国目前大约有500万阿尔茨海默症患者，占世界发病总数的四分之一。导致阿尔茨海默氏症的重要病原之一是β- 淀粉样蛋白斑（Aβ）在患者大脑中积累。

　　近年来由于与阿尔茨海默氏症发病密切相关γ-分泌酶受到广泛的关注。γ-分泌酶相当于人体的“垃圾粉碎机”，主要作用是切割细胞膜上的一些废物蛋白，把它们分解成小的片段，让人体再吸收、利用。γ-分泌酶由四个亚基构成，包括早老素Presenilin1(PS1), PEN-2, APH-1和 nicastrin。其中起重要作用的是PS1活性亚基。当它发生异常时，γ-分泌酶在切割蛋白时就会产生过量的Aβ42肽段。这些堆积在一起的Aβ42肽段，会形成淀粉样的沉淀，引起脑细胞凋亡，让人失去记忆。

　　施一公教授近十年的研究重心逐渐转移到揭示阿尔兹海默症的发病机理，其中一个主要环节是解析γ-分泌酶的结构。他领导的研究组近年来在该领域取得一系列重要突破，多篇研究论文发表在Nature、PNAS杂志上。

　　在这篇Nature文章中，研究人员报告称他们采用单颗粒冷冻电子显微镜获得了分辨率为3.4埃（Å）的人类γ-分泌酶原子结构,由此可以显影γ-分泌酶所有4个组成元件的原子结构，确定γ-分泌酶组装背后特异的互作。研究人员通过对101个阿尔茨海默氏症相关错义突变进行分析，发现它们主要影响了PS1上的两个热点区域中的35个氨基酸，这两个热点区域分别为跨膜区TM2-5以及TM6-9。他们对于其中一些突变体进行了生化性质的研究，发现这些突变会影响γ-分泌酶对于底物APP的酶切活性，然而对切割活性的影响却有所不同，因此对于已有的阿尔兹海默症的发病机理提出了一些新的探讨。

　　新研究为更深入地了解γ-分泌酶的功能机制奠定了分子基础，对于开发出预防及治疗阿尔茨海默氏症的新型γ-分泌酶抑制剂具有重要的意义。

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施一公教授研究组在《科学》周刊发表两篇论文
报道剪接体的三维结构并阐述RNA剪接的分子结构基础

清华新闻网8月21日电  8月21日，清华大学生命科学学院施一公教授研究组在国际顶级期刊《科学》（Science）同时在线发表了两篇背靠背研究长文，题目分别为“3.6埃的酵母剪接体结构”（Structure of a Yeast Spliceosome at 3.6 Angstrom Resolution）和“前体信使RNA剪接的结构基础”（Structural Basis of Pre-mRNA Splicing）。第一篇文章报道了通过单颗粒冷冻电子显微技术（冷冻电镜）解析的酵母剪接体近原子分辨率的三维结构，第二篇文章在此结构的基础上进行了详细分析，阐述了剪接体对前体信使RNA执行剪接的基本工作机理。清华大学生命学院闫创业博士、医学院博士研究生杭婧和万蕊雪为两篇文章的共同第一作者。

基因剪接的分子机制示意图。

剪接体复合物的三维结构。

这一研究成果具有极为重大的意义。自1993年RNA剪接的发现以来，科学家们一直在步履维艰地探索其中的分子奥秘，期待早日揭示这个复杂过程的分子机理。施一公院士研究组对剪接体近原子分辨率结构的解析，不仅初步解答了这一基础生命科学领域长期以来备受关注的核心问题，又为进一步揭示与剪接体相关疾病的发病机理提供了结构基础和理论指导。

清华大学将于近期召开新闻发布会，介绍这项重大的科研成果。

附论文链接：

http://m.sciencemag.org/content/early/2015/08/19/science.aac7629

http://m.sciencemag.org/content/early/2015/08/19/science.aac8159 

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