科学家们发现了一种可能引发地球生命的物质

诸平

Fig. 1 A computer rendering of the Nickelback (NB) peptide shows the backbone nitrogen atoms (blue) that bond two critical nickel atoms (orange). Scientists who have identified this part of a protein believe it may provide clues to detecting planets on the verge of producing life. Credit: The Nanda Laboratory

Fig. 2 Model structure of Nickelback (NB) and comparison to natural enzymes. [Ni-Fe] hydrogenase (left) (PDB ID: 5XLE) and ACS (right) (PDB ID: 1RU3) are large, complex proteins with active di-metal sites coordinated by a few ligands. The model structure of NB (middle) combines elements of both active sites in a 13-residue polypeptide. Credit: Science Advances (2023). DOI: 10.1126/sciadv.abq1990

Fig. 3. Structural characterization of NB-2Ni. Credit: Science Advances (2023). DOI: 10.1126/sciadv.abq1990

据美国罗格斯大学（Rutgers University, NJ, USA）2023年3月10日提供的消息，罗格斯大学的一组科学家致力于确定新陈代谢的原始起源（Scientists identify substance that may have sparked life on Earth），这是一组最初为地球上的生命提供动力的核心化学反应，他们已经确定了一种蛋白质的一部分，可以为科学家们提供线索，以探测即将产生生命的行星。上述图示是计算机绘制的镍背肽（Nickelback peptide）显示了连接两个关键镍原子(橙色)和主干氮原子(蓝色)。科学家们已经发现了蛋白质的这一部分，他们认为这可能为探测即将产生生命的行星提供线索。罗格斯大学和美国纽约城市学院（The City College of New York, NY, USA）的研究人员合作完成的相关研究结果，于2023年3月10日已经在《科学进展》（Science Progress）杂志网站发表——Jennifer Timm, Douglas H. Pike, Joshua A. Mancini, Alexei M. Tyryshkin, Saroj Poudel, Jan A. Siess, Paul M. Molinaro, James J. Mccann, Kate M. Waldie, Ronald L. Koder, Paul G. Falkowski, Vikas Nanda. Design of a Minimal di-Nickel Hydrogenase Peptide. Science Advances, 10 Mar 2023, 9(10). DOI: 10.1126/sciadv.abq1990. www.science.org/doi/10.1126/sciadv.abq1990

罗格斯大学高级生物技术与医学中心（Center for Advanced Biotechnology and Medicine简称CABM）的研究者维卡斯·南达（Vikas Nanda）说，这项发表在《科学进展》（Science Progress）上的研究对寻找外星生命具有重要意义，因为它为研究人员提供了一条新的线索。

根据实验室研究，罗格斯大学的科学家说，最有可能启动生命的化学候选物质之一是一种含有两个镍原子的简单肽，他们称之为"Nickelback"简称NB肽，虽然与五分钱乐队（Nickelback）重名，并不是因为它与加拿大摇滚乐队有任何关系，而是因为它的主干氮原子结合了两个关键的镍原子，所以意译为镍背肽。肽是一种蛋白质的组成部分，由一些称为氨基酸的基本构件组成。

维卡斯·南达说：“科学家们认为，在35亿到38亿年前的某个时候，有一个转折点，启动了从生命前的生物化学分子到生物系统的变化。我们认为，这种变化是由一些小的前体蛋白质引发的，它们在古老的代谢反应中执行了关键步骤。我们认为我们已经发现了其中一种‘先驱肽’（'pioneer peptides'）”。

进行这项研究的科学家是罗格斯大学领导的一个名为“地球圈和微生物祖先中的纳米机器进化”(Evolution of Nanomachines in Geospheres and Microbial Ancestors简称ENIGMA)的团队的一部分，该团队是美国宇航局天体生物学项目（Astrobiology program at NASA）的一部分。研究人员正在试图了解蛋白质是如何进化成为地球上生命的主要催化剂的。

图2（Fig. 2）是镍背（NB）的模型结构与天然酶的比较。[Ni-Fe]氢化酶（左，PDB ID:5XLE)和乙酰辅酶A合成酶(Acetyl-CoA synthase简称ACS，右，PDB ID:1RU3）是大型复杂蛋白质，具有由几个配体协调的活性双金属位点。NB（中间）的模型结构结合了13个残基多肽中两个活性位点的元件。

在用望远镜和探测器搜寻宇宙中过去、现在或正在出现的生命迹象时，美国航天局的科学家们寻找被认为是生命预兆的特定“生物迹象（biosignatures）”。维卡斯·南达说，像镍背这样的多肽可能成为NASA探测即将产生生命的行星的最新生物标志。

研究人员推断，一种原始的激发化学物质需要足够简单，才能在生命起源前的汤中自发组装。

但它必须具有足够的化学活性，才能从环境中获取能量来驱动生化过程。

为此，研究人员采用了一种“还原论（reductionist）”的方法：他们首先研究现存的已知与代谢过程相关的现代蛋白质。他们知道这些蛋白质太复杂，不可能在早期出现，于是将它们精简到基本结构。经过一系列的实验，研究人员得出结论认为，最佳的候选者是镍背肽。这种肽由13个氨基酸组成，并结合两个镍离子。

他们推断，镍是早期海洋中含量丰富的金属。当镍原子与多肽结合时，镍原子就会成为有效的催化剂，吸引额外的质子和电子并产生氢气。研究人员推断，氢在早期的地球上也更丰富，可能是新陈代谢的重要能量来源。

维卡斯·南达说：“这一点很重要，因为尽管有许多关于生命起源的理论，但很少有实验室对这些理论进行实际测试。我们的这项研究表明，不仅简单的蛋白质代谢酶是可能的，而且它们非常稳定和活跃，这使它们成为生命的一个合理起点。”

这项工作得到了美国宇航局天体生物学研究所格兰特ENIGMA地球圈和微生物祖先的纳米机器进化(NASA Astrobiology Institute Grant “ENIGMA—Evolution of Nanomachines in Geospheres and Microbial Ancestors” , 80NSSC18M0093)、戈登和贝蒂摩尔基金会生命晶体管设计与构建 (Gordon and Betty Moore Foundation on “Design and Construction of Life’s Transistors”, GBMF-4742)的支持，同时也得到了美国NASA天体生物学研究所的博士后项目（NASA Postdoctoral Program at the Astrobiology Institute）的支持，该项目由大学空间研究协会（Universities Space Research Association）根据与NASA的合同进行管理。

上述介绍，仅供参考。欲了解更多信息，敬请注意浏览原文或者相关报道。

Abstract

Ancestral metabolic processes involve the reversible oxidation of molecular hydrogen by hydrogenase. Extant hydrogenase enzymes are complex, comprising hundreds of amino acids and multiple cofactors. We designed a 13–amino acid nickel-binding peptide capable of robustly producing molecular hydrogen from protons under a wide variety of conditions. The peptide forms a di-nickel cluster structurally analogous to a Ni-Fe cluster in [NiFe] hydrogenase and the Ni-Ni cluster in acetyl-CoA synthase, two ancient, extant proteins central to metabolism. These experimental results demonstrate that modern enzymes, despite their enormous complexity, likely evolved from simple peptide precursors on early Earth.