本文全凭臆想，姑妄言之，姑妄听之。

上一篇文章中提到电子沿肽链的α-螺旋传递时，会产生一个很强的感生磁场。由于磁场是矢量，除了大小还有方向，因此这里进一步探讨α-螺旋中感生磁场的方向问题。

肽链的肽键存在一个电偶极矩，这是由酰胺分子结构中电子在羰基和氨基端的离域布居造成的。如图1a所示，酰胺结构中的电子将更多的分布在强电负性氧原子所在的羰基端，这种不对称的电子布局使得肽键中存在一个内禀电偶极矩μ。

图1

α-螺旋是蛋白质或肽链分子的一种二级结构。由于氢键、疏水相互作用、静电相互作用、盐桥等的存在，蛋白的氨基酸序列一级结构会发生扭曲和折叠，形成α-螺旋、β-折叠等二级结构。其中，如果每个氨基酸残基（n）的羰基氧与接下去4个残基（n+4）的酰胺氮上氢原子形成氢键，将出现如图1b所示的螺旋结构。蛋白分子的螺旋存在多种构象，其中以α-螺旋最常见，其半径为0.23nm，每一圈含3.6个氨基酸残基，而每个氨基酸残基的上升高度为0.15nm，因此，每一圈螺旋的高度为0.54nm。由于构成蛋白的氨基酸均为L型，螺旋从羧基端（C-端，C-terminus）向氨基端（N-端，N-terminus）多呈右手螺旋（图1b）。左手螺旋极为罕见，真实的蛋白结构中，至今只观察到大约一圈左右的左手α-螺旋。α-螺旋长度不一，从几个到上万个氨基酸（头发角蛋白纤维）长度都有，跨膜蛋白α-螺旋的长度一般为20-22个残基。各肽键单位的偶极矩沿螺旋轴方向定向排列，形成一个总的偶极矩，由带负电的C-端指向带正电的N-端。

图2

肽链的酰胺键具有部分双键特性，因此存在两种共振结构（图2a）。右侧结构中，N原子的未成键孤对电子可与羰基碳共享，形成烯醇负离子和亚胺正离子。若考虑手性中心α-碳上的C-H键伸缩振动，则无论C-H键是收缩（图2b）还是伸展（2c），肽链中的电子运动都是从C-端向N-端。基于此，如果在外电场（如具有还原电势的辅酶NADH）作用下，一个电子由C-端（经由亚胺正离子？）注入肽链，那么它将在偶极矩和共价键振动作用下沿肽链传递。此时，C-H的伸缩振动犹如串联起来的往复泵，将该电子不断加速并泵送向远处N端。

 图3

如果传递上述电子的输送带恰好是蛋白的α-螺旋，那由C-端向N-端高速螺旋前进的电子将如同通电线圈一样，产生磁场。根据右手定则，感生磁场的方向将由N-端指向C-端。如果构成α-螺旋的氨基酸不是L型，而是其对映异构体D-型，那将是左手α-螺旋，电子运动还是由C-端向N-端，感生磁场的方向却完全相反（图3）。

对于上述电子，在自己诱导产生的磁场作用下，其自旋可能会发生改变，变成单一方向的自旋极化电子。果真如此，由L-氨基酸和D-氨基酸构建的α-螺旋，其产生的极化电子的自旋方向将正好相反。

至此，本文对肽链中电子运动产生的磁场方向探讨完毕。至于该磁场的大小，由于对相关数据缺乏了解，不得而知。如果以基态氢原子的运动情况来参照的话，电子速度为2.2×10⁶m/s，运动半径处电场强度约为E=KQ/r²=5×10¹¹ V/m, 则磁场强度B=(v/c²)×E=12.2T。当然，α-螺旋传递电子的情况与基态氢原子的电子完全不同，产生的磁场也会相差较大。

图4

回到上一篇文章提到的最后一个问题，如果上述假设的事件确实发生了，经α-螺旋传递的自旋极化电子在诱导生物分子合成时，对产物结构会有何影响？通过L-氨基酸和D-氨基酸构建的右手α-螺旋和左手α-螺旋产生的自旋极化电子会选择性诱导合成手性分子的两种对映异构体（例如氨基酸）中的一种吗（图4）？如果答案是肯定的，这种立体选择性合成的直接诱因是自旋极化的电子还是上述磁场？如果生物体内手性合成采用的是该机制，那么是先有L-氨基酸还是先有右手α-螺旋呢？这算是新的蛋鸡悖论？