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蛋白质的二级结构

已有 693 次阅读 2025-4-7 15:26 |个人分类:生命的思考|系统分类:教学心得

在蛋白质一级结构的基础上,即一个由特定排列序列的氨基酸残基组成的多肽链,由连续的若干个氨基酸残基所形成的小尺度上结构,这种小尺度上的结构常见的基本上有三种形式:1)ɑ-螺旋;2)β-构象;3)β-转角。前两种是多肽链在局部的基本形式,后一种出现在在多肽链的180度转折处,一般由4个氨基酸残基构成,甘氨酸和脯氨酸常出现于此回折处。α-螺旋的形式还可以区分为左手螺旋和右手螺旋。对于一个特定蛋白质的多肽链包含有多少个α-螺旋,哪个是左手的,哪个是右手的,会形成几个β-构象,相互之间是相间、相续的,相间几个,相续几个,各α-螺旋分别包含几个氨基酸残基,一个螺旋含几个氨基酸残基,形成了几个螺旋,螺旋轴的平均半径有多大等;以及各β-构象包含几个氨基酸残基,所形成的Z-字形结构的折角角度等,进而这些局部的结构又会形成多少个β-转角,每个转角当然又有上转,下转,左转,右转的区别,这个应该就是该蛋白质的独有秘密了,当然这也是蛋白质二级结构的重要性所在,以及作为形成蛋白质三级和四级结构的桥梁的依据。



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1 许培扬

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IP: 223.72.64.*   回复 | 赞 +1 [2]许培扬   2025-4-7 20:48
蛋白质的二级结构(Secondary Structure)是指蛋白质多肽链局部的空间构象,主要由主链骨架中氨基酸残基之间的氢键维持。二级结构是蛋白质结构的中间层次,介于一级结构(氨基酸序列)和三级结构(整体三维构象)之间。以下是蛋白质二级结构的主要类型和特点:

1. α-螺旋(Alpha-Helix)
结构特点:

多肽链的主链围绕中心轴形成右手螺旋(最常见)。

每个螺旋周期包含3.6个氨基酸残基,螺距约0.54 nm。

氢键方向:由第n个氨基酸的羰基氧(C=O)与第n+4个氨基酸的氨基氢(N-H)之间形成。

侧链(R基团)向外伸展,避免空间位阻。

稳定因素:主链内部的氢键是主要驱动力。

例子:α-角蛋白(毛发、指甲中的结构蛋白)、血红蛋白和肌红蛋白中的部分结构。

2. β-折叠(Beta-Sheet)
结构特点:

多肽链伸展形成锯齿状(β-链),多条β-链通过氢键平行排列。

氢键方向:相邻β-链的羰基氧和氨基氢之间形成。

分为两种类型:

平行β-折叠:相邻β-链的N端到C端方向一致。

反平行β-折叠:相邻β-链的N端到C端方向相反(更稳定)。

稳定因素:氢键和范德华力。

例子:蚕丝蛋白(富含反平行β-折叠)、免疫球蛋白中的β-桶结构。

3. β-转角(Beta-Turn)
作用:改变多肽链的方向,连接不同的二级结构(如α-螺旋或β-折叠)。

结构特点:

由4个氨基酸残基组成,形成180°转角。

第1个残基的羰基氧与第4个残基的氨基氢形成氢键。

常见类型:Type I和Type II,区别在于中间两个残基的构象。
IP: 223.72.64.*   回复 | 赞 +1 [1]许培扬   2025-4-7 20:48
4. 无规卷曲(Random Coil)
特点:

非重复性、不规则的局部构象,但并非完全“无序”。

可能参与蛋白质的柔性和功能位点。

误区澄清:虽然称为“无规”,但实际受氨基酸序列和局部相互作用的约束。

5. 其他次要结构
Ω环(Omega Loop):形似希腊字母Ω的环状结构,常见于蛋白质表面,参与功能位点。

3₁₀-螺旋(3₁₀-Helix):比α-螺旋更紧密,每圈含3个残基,较少见。

二级结构的生物学意义
结构基础:二级结构是蛋白质折叠成三级和四级结构的基础。

功能关联:特定二级结构可能参与结合底物(如酶的活性中心)或分子识别。

稳定性:氢键网络增强蛋白质的局部稳定性。

实验检测方法
X射线晶体学和核磁共振(NMR):直接观察二级结构。

圆二色光谱(CD):通过紫外光吸收差异分析α-螺旋和β-折叠的比例。

红外光谱(FTIR):检测氢键振动模式。

掌握蛋白质二级结构的特点有助于理解其折叠机制、功能以及设计药物靶点(如干扰致病蛋白的结构)。

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