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Plant Physiology︱中国计量大学陈志祥教授团队研究发现两个泛素相关内质网蛋白对调控铜转运蛋白具有重要作用

已有 1587 次阅读 2021-8-10 23:03 |系统分类:科研笔记|文章来源:转载

2021年8月9日,中国计量大学陈志祥教授团队在Plant Physiology杂志发表了题为Two Ubiquitin-Associated ER Proteins Interact with COPT Copper Transporters and Modulate Their Accumulation 的研究论文,文章研究发现,两个内质网内的泛素相关结构域蛋白UBAC2,能够与COPT 铜转运蛋白相互作用并调节其蛋白的积累,从而在铜积累中发挥着重要作用。


内质网 (ER) 包含有精细的蛋白质质量控制网络,可促进蛋白质折叠并防止错误折叠蛋白质的积累。进化上保守的UBAC2 (UBIQUITIN-ASSOCIATED DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 2) 参与后生动物中内质网相关蛋白的降解。之前的报道发现,拟南芥中两个同源的UBAC2 不仅参与 ER 成分的选择性自噬,而且还与植物特异性的PICC (PATHOGEN-ASSOCIATED MOLECULAR PATTERN (PAMP)-INDUCED COILED COIL) 蛋白相互作用,以增加PMR4 (POWDERY MILDEW RESISTANT 4) 胼胝合酶的积累。

本研究发现UBAC2s 还与铜 (Cu) 转运蛋白1 (COPT1) 和铜转运蛋白家族的质膜靶向成员相互作用。ubac2突变体在COPT 蛋白的积累和Cu 含量方面都显著降低,并且表现出对Cu 螯合剂的敏感性增加。因此,UBAC2s 正调控COPT 转运蛋白的积累,从而增加植物细胞对铜的吸收。然而,与PMR4 不同,UBAC2s 在 COPT1 积累中的正调控作用不依赖于PICC 或UBAC2s 的UBA 结构域。当COPT1CaMV 35S启动子下过表达时,COPT1 的积累强烈的依赖于UBAC2,特别是当在COPT1 的 N 末端添加信号肽时。使用蛋白质合成和降解抑制剂作进一步的分析,结果表明UBAC2s 能稳定新合成的COPT 蛋白,防止蛋白酶体系统对其降解。


UBAC2 蛋白与COPT1蛋白相互作用

综上,这些结果表明,植物UBAC2s 是多功能蛋白质,可调节特定ER 合成蛋白质的降解和积累。


原文链接:https://doi.org/10.1093/plphys/kiab381




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