Ubiquitin-dependent chloroplast-associated protein degradation in plants

植物叶绿体降解依赖于相关蛋白的泛素化

第一作者：凌祺桦【牛津大学，中国科学院植物生理生态研究所】；William Broad【牛津大学】

通讯作者：Paul Jarvis【牛津大学】

发表日期：2019.2

发表期刊：Sciences

   叶绿体负责大部分陆生植物光合初级产物合成的细胞器。 它们是在十亿多年前通过内共生的形式从蓝藻中进化而来的。 叶绿体的生物发生和运作取决于数千个核编码蛋白的组装和稳态，他们共同构成了大部分细胞器蛋白。这些蛋白在细胞质中被翻译后通过多种不同的蛋白转移酶被移动到叶绿体的被膜上。叶绿体蛋白受制于蛋白水解调控，这一形式在维持正常的细胞器功能和对发育和环境的反应方面起着至关重要的作用。叶绿体内部蛋白的转变受原核祖先细胞器继承的蛋白酶控制，但是叶绿体外被膜上的蛋白降解机制仍然鲜有发现。

   研究团队通过前期研究发现位于叶绿体外被膜上的蛋白输入转移酶复合物被泛素化连接酶SP1泛素化，随后被胞质中的26S蛋白酶降解。 这个过程的本质是需要从叶绿体膜上提取目标蛋白质，为了实现这一点，必须存在克服物理和热力学障碍的机制。这就意味着叶绿体外被膜上的蛋白质的降解存在其他相关机制。

   研究人员通过利用正向遗传学和蛋白质组学的方法鉴定了两个和叶绿体外被膜蛋白降解相关的基因：SP2和CDC48。SP2是定位于叶绿体外膜，来源于原核生物祖先的一种Opm85类型的β桶通道蛋白；而CDC48 是真核生物胞质中保守的AAA+（ATPases associated with diverse cellular activities）类型的分子伴侣。 研究人员观察到任一成分的失活都会触发目标蛋白在叶绿体包膜处的选择性过度积累。遗传分析表明，两者都作用于蛋白水解途径。且能够和E3泛素连接酶SP1一起形成复合物作用于叶绿体表面。此外，体内和体外实验表明，SP2和CDC48能够共同实现外被膜上泛素化蛋白的逆向易位。其中 SP2 和 CDC48 分别在 SP1 泛素化的叶绿体外被膜蛋白的逆向易位中实现电导和运动功能，以使其在细胞质中的蛋白酶体降解。这种蛋白水解机制的重要性通过对 SP2 活性改变的植物的生理分析得到证明，揭示了细胞器功能、植物发育和活力的缺陷。

SP2 和 CDC48 在 UPS 介导的叶绿体蛋白调节中的作用模型。

     总的来说，该发现描述了一种用于去除叶绿体外被膜蛋白的多组分系统，它依赖于对植物生长至关重要的细胞溶质泛素-蛋白酶体系统。 该系统的一个关键部分是在细胞器表面运作的嵌合原核-真核血统的蛋白质逆转录机制（叶绿体相关蛋白降解或 CLORAD。

原文链接：http:/ /dx.doi.org/10.1126/science.aav4467

作者简介：

第一作者：凌祺桦           

研究方向

叶绿体蛋白调控与植物发育

研究工作

1. 泛素-蛋白酶体途径降解叶绿体蛋白的分子机制

2. 叶绿体蛋白自噬的分子机制

3. 叶绿体蛋白调控在C4植物叶绿体分化中的功能