aBIOTECH | 曲明南/陈根云团队联合揭示Rubisco活化酶乙酰化调控新机制，为植物光合效率改良提供新方向

Rubisco作为光合作用CO₂固定的关键酶，是决定高等植物叶片光合碳同化效率的关键。Rubisco活化酶（RCA）通过移除与Rubisco结合的磷酸糖抑制物来维持Rubisco的活性状态，是其活力调控的关键节点，因而被视为光合效率改良的重要靶点。此前研究发现RCA的表达和活力受光、温度等环境因素影响，且存在磷酸化和乙酰化等翻译后修饰现象。然而，目前关于RCA是如何被乙酰化以及其乙酰化修饰在光合碳同化效率中的调控机制尚未明确。

近日，扬州大学曲明南教授团队联合中国科学院分子植物科学卓越创新中心陈根云研究员等在aBIOTECH 发表了题为“Non-enzymatic acetylation of lysine residues affects the stability of Rubisco activase”的研究论文，这项研究是继该团队提出的Rubisco存在非酶促的赖氨酸乙酰化（NELA)修饰基础上（Gao et al., 2016 Mol Plant)，进一步证实在RCA中也可发生。植物主要代谢物乙酰辅酶A作为乙酰基供体，可导致NELA受到叶绿体内能量状态的显著影响。而RCA的乙酰化修饰会导致其更易被降解。上述结果阐明了乙酰化修饰在植物响应光、热环境变化及碳同化效率调节中的关键作用，为后续通过分子手段改良植物光合效率、提升抗逆性提供了全新的理论依据和靶点参考。

大部分植物RCA是由α和β两种亚基组成的多亚基复合体，而烟草RCA是由一种β亚基组成复合体。为了解析乙酰化修饰的具体作用位点和机制的便利，该研究以烟草为研究材料，首先通过免疫印迹技术，发现烟草RCA赖氨酸存在明显乙酰化修饰现象，修饰水平呈现明显的昼夜节律和热胁迫响应特征（图1A-H），证实RCA乙酰化受光和热信号的动态调控。进一步通过液质联用（LC-MS/MS）等技术分析发现，在体内，烟草RCA的多个保守赖氨酸关键位点发生乙酰化修饰。

图1. 烟草中核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶/加氧酶活化酶酶（RCA）的赖氨酸乙酰化水平受昼夜节律和高温影响

进一步研究表明，RCA的乙酰化并非由经典的组蛋白乙酰转移酶（HATs）催化，而是通过与乙酰辅酶A（Ac-CoA）等代谢物直接相互作用实现的非酶促赖氨酸乙酰化（NELA）（图2A-H），且远低于叶绿体生理浓度的Ac-CoA就可以介导NELA修饰的发生。氘代Ac-CoA标记实验表明，RCA的K126和K164等位点明显发生了NELA修饰，而核酮糖-1,5-二磷酸（RuBP）竞争性地与RCA结合，显著抑制了Ac-CoA介导的NELA，这表明叶绿体内的能量代谢水平对RCA乙酰化修饰的动态调控。

图2. RCA可发生非酶促赖氨酸乙酰化并导致其蛋白稳定性下降

进一步的生化分析结果表明，虽然K126和K164等位点的乙酰化会显著降低RCA的ATP酶活性，但对RCA活化Rubisco的影响则相对轻微（图1C-H）；更有趣的是，RCA的高乙酰化会加速其在叶绿体中的降解，且该降解过程似独立于泛素-蛋白酶体途径（图2I）。以往的研究表明，RCA为不稳定蛋白，在热胁迫或黑暗条件下，叶片内的RCA含量会显著急剧降低，但对于其降解机制一直不明确。上述研究结果表明，在热胁迫或暗处理条件下，植物叶片RuBP合成受阻，使得RCA更易发生NELA，而乙酰化修饰似可成为RCA的降解信号，进而导致其快速被降解，这可能也是RCA热不稳定性的内在重要分子机制之一。

该研究填补了RCA赖氨酸乙酰化修饰调控机制的空白，首次将蛋白乙酰化与RCA的稳定性关联起来，揭示了植物通过代谢物介导的NELA，在叶绿体中实现对RCA活性和含量的精细调控，从而适应光、热等环境条件变化的新策略。这一机制的阐明，不仅丰富了光合作用调控的理论体系，也为作物（例如水稻、大豆）光合效率改良提供了新的分子靶点，通过调控RCA关键乙酰化位点的修饰水平，有望提升RCA的热稳定性和酶活，进而增强作物在高温等逆境下的光合碳同化效率，为抗逆高产作物育种提供了新的思路。

该研究得到了国家自然科学基金和三亚崖州湾科技城等项目的资助。中国科学院分子植物科学卓越创新中心杨丽丽博士、洪惠博士（现分别就职于浙江中医药大学第五临床医学院、复旦大学附属肿瘤医院）、扬州大学李艳君博士、罗春梅博士生为本文的共同第一作者，扬州大学农学院曲明南教授和中国科学院分子植物科学卓越创新中心陈根云研究员为共同通讯作者。中国科学院分子植物科学卓越创新中心米华玲研究员为该研究提供了重要指导。

引用本文：

Yang L, Li Y, Hong H, Luo C, Gao X, Shu Z, et al. Non-enzymatic acetylation of lysine residues affects the stability of Rubisco activase. aBIOTECH 2026:100036. https://doi.org/10.1016/j.abiote.2026.100036