软物质与生命物质研究是新时代极具潜力的交叉学科方向。近年来，国内外众多高校和科研院所的研究人员在这一领域开展了大量工作，取得了一系列创新成果，并催生了诸多工程应用新方向。在“第十四届全国软物质与生命物质物理学术会议”召开之际，编辑部精选了2024年至今刊发的软物质与生命物质物理领域亮点文章，组成虚拟专题，以期读者可以了解此领域的最新研究进展与未来发展方向。

利用冷冻电镜研究蛋白质机器的非平衡统计物理

杨添，欧阳颀

物理学报, 2024, 73(13): 138701

DOI: 10.7498/aps.73.20240592

原文链接

摘要：对蛋白质机器的完整描述应包括其微观结构、热力学和动力学性质与工作机制。最近兴起的冷冻电镜技术为蛋白质热力学与动力学的研究提供了全新的机遇。目前已经有一些工作不仅利用冷冻电镜技术解析蛋白质的高分辨率结构，还结合数据处理方法来分析蛋白质的构象分布并进一步推测其热力学性质。然而，利用冷冻电镜技术直接对蛋白质的动力学过程作观测与定量分析的方法还在发展的初级阶段。本文选取了一个理想的蛋白质系统，即蓝藻生物钟蛋白对冷冻电镜分析蛋白质非平衡过程的可能性进行探索。基于已有的实验数据，将蓝藻生物钟蛋白KaiC的平衡态统计物理模型推广至非平衡态，对KaiC蛋白处于非平衡态时的动力学特征进行预测。基于动力学预测结果，本文揭示了冷冻电镜技术具有分析蓝藻生物钟蛋白的非平衡过程的可能，为进一步的冷冻电镜实验提供了理论依据。

变温飞秒受激拉曼光谱技术揭示类胡萝卜素(球形烯)的激发态结构动力学

吴凯文，彭勃，马腾飞，王鹏，刘伟民

物理学报, 2026, 75(12): 120901

DOI: 10.7498/aps.75.20251755

原文链接

摘要：类胡萝卜素在光合作用捕光体系中兼具光捕获与光保护功能，其激发态弛豫路径直接影响其向(细菌)叶绿素的能量转移效率。然而，在光学允许的S₂ () 态与光学禁阻的S1 (2)态之间是否存在独立的中间态，以及该中间态的物理本质和形成机制，长期以来仍存在争议。本文以共轭长度为10的类胡萝卜素分子球形烯(spheroidene)为研究对象，采用飞秒受激拉曼光谱结合瞬态吸收光谱，系统研究了其在溶液中的激发态结构动力学演化过程。实验结果表明，在S₂与S₁态之间存在一个具有3对称性的独立中间态S_X态，它的形成伴随着超快分子骨架扭曲特征。通过温度调控正己烷溶剂体系的黏滞系数，进一步发现S₂态和S_X态的寿命对黏度变化高度敏感，而S₁态动力学基本不受影响，说明分子构型扭曲在S_X态的形成中起关键作用。上述结果为球形烯中间态的结构起源提供了直接实验依据，阐明了光诱导构型扭曲在类胡萝卜素激发态弛豫过程中的重要作用。

非互易耦合布朗粒子的定向输运

付天琦，申伯洋，马欣然，黄仁忠，范黎明，艾保全，高天附，

郑志刚

物理学报, 2025, 74(17): 170501

DOI: 10.7498/aps.74.20250689

原文链接

摘要：研究了具有非互易相互作用的耦合布朗粒子的定向输运问题。通过建立非互易耦合布朗棘轮模型，研究了耦合自由长度、热噪声强度和非互易耦合强度系数比等参量对棘轮定向输运的影响。结果发现，通过调节耦合自由长度可以诱导粒子的流反转。同时，存在一个最优的耦合强度系数比，能使非互易耦合布朗粒子的定向输运达到最强。这一结果表明非互易相互作用确实能够促进耦合系统定向输运的产生。此外，通过调节热噪声强度、非对称系数和外势高度等参量还可以实现非互易耦合布朗粒子的定向输运控制。未来的研究可进一步探索非互易相互作用在复杂环境下的动力学机制。

淀粉样多肽Aβ₄₂与Medin共聚集的分子动力学模拟研究

潘文雁，程传勇，牛菁菁，元冰，杨恺，董雪薇

物理学报, 2025, 74(15): 158701

DOI: 10.7498/aps.74.20250616

原文链接

摘要：Medin淀粉样蛋白的聚集导致动脉壁退化和脑血管功能障碍，参与多种血管疾病的发生与发展。在血管性痴呆或阿尔茨海默病患者的脑小动脉中发现Medin聚集体增加，且Medin与血管β-淀粉样蛋白(Aβ)沉积物共定位。实验证实Medin能够与Aβ共同形成异源纤维，并通过交叉接种机制调控Aβ的聚集。然而，Medin与Aβ共聚集的微观机制仍不清楚。本文利用大规模的全原子副本交换分子动力学模拟(累计模拟时间72 μs)，对Aβ₄₂与Medin三聚体在不同多肽环境(即自聚集vs.共聚集)的相互作用及构象分布进行了研究。结果表明，Aβ₄₂与Medin的亲和力更高，Aβ₄₂与Medin在自身或彼此结合时具有相似的分子识别位点或区域，为共聚集提供基础。Aβ₄₂的N端与Medin的C端在Aβ₄₂-Medin交叉聚集中起到关键作用。更重要的是，共聚集显著地改变了Aβ₄₂与Medin的相互作用强度、方式以及结构特征。Aβ₄₂-Medin三聚体中，Aβ₄₂分子间相互作用减弱，仅保留疏水核心区域(16KLVFFA21)之间的结合而提高其他区域的自由度；Medin形成更多的β结构与更少的helix结构，但Aβ₄₂却形成更多的helix与更少的β；而Medin中高β倾向性区域向肽链中部和C端迁移，表明Medin可能通过C端形成β结构作为核心从而驱动其与Aβ₄₂的协同聚集。

局域照明增强的活细胞单分子荧光-单通道膜片钳耦联技术

陶渊啸，付航，胡书新，李明，陆颖

物理学报, 2025, 74(13): 138702

DOI: 10.7498/aps.74.20250471

原文链接

摘要：通道蛋白精确调控生命活动中物质跨膜转运，为信号传递和能量代谢等复杂功能提供了结构保障。单分子荧光技术与单通道膜片钳技术偶联对于解析其“结构-动力学-功能”的关联至关重要。为解决二者联用中细胞内的高荧光背景限制单分子信号采集的难点，本研究提出了一种选择性局部激发光路，在活细胞上表面构建可控范围的局域照明场，实现其中单分子荧光成像与动态追踪。基于可调照明范围和区域，达成照明光斑与玻璃电极的亚微米级共定位，有效获取细胞贴附式单通道电流记录，及高信噪比的单分子荧光时间轨迹。本工作建立了一个可用于揭示通道蛋白结构-功能耦联机制的、具有普适性的单分子水平研究框架。

荧光标记对RecA介导的同源重组链交换的影响

王利邦，王浩，李明，陆颖，徐春华

物理学报, 2025, 74(15): 158703

DOI: 10.7498/aps.74.20250484

原文链接

摘要：同源重组是维持基因组稳定和生物多样性的核心机制。RecA作为最早被发现的同源重组酶，在同源重组链交换过程中起着关键作用。关于同源重组机制的研究已持续数十年，近年来使用单分子技术使得该领域研究取得了不少重大突破。其中单分子FRET (fluorescence resonance energy transfer)技术的应用最为广泛，然而FRET实验所必需的荧光标记可能会对RecA介导的链交换过程产生影响，且往往会被研究人员所忽视。本文通过对不同标记位置和标记方式进行梳理，将荧光标记对同源重组链交换的影响总结为链特异性和构象敏感性，并给出了影响最小的标记方案。该结果加深了对荧光标记影响的理解，研究人员可以快速优化荧光标记位置和方式，降低其对链交换过程带来的负面影响，也对其他荧光标记实验有一定的启发意义。

水分子跨细胞膜交换的磁共振测量技术研究进展

李昭青，韩益华，王泽君，白瑞良

物理学报, 2025, 74(11): 118702

DOI: 10.7498/aps.74.20250325

原文链接

摘要：水分子跨细胞膜交换是维持细胞稳态和功能的重要过程，是肿瘤增殖、预后以及细胞状态的潜在生物学标志物。利用磁共振方法测量水分子跨细胞膜的交换速率可追溯到20世纪60年代，研究者在血红细胞悬液样本中测量细胞内水分子的停留时间。之后，人们发现了生物组织中磁共振信号的多指数特征，并发现水分子跨膜交换过程有可能是解释该特征的因素之一，利用磁共振方法测量水分子跨细胞膜交换过程的研究至此拉开序幕。经过几十年的发展，磁共振领域目前对水分子跨细胞膜交换测量的技术大致可以分为两类：一种基于弛豫时间，另一种基于扩散。本文将梳理相关磁共振技术的发展历程，对代表性技术的测量原理、数学/生物物理模型、不同技术的测量结果及验证进行介绍。最后对不同方法的应用场景和优缺点进行讨论，并对该领域的发展进行展望。

专题文章网站链接：

https://wulixb.iphy.ac.cn/topics

支持单位：