《自然》：新发现的酶能提供新清洁能源，将空气转化为电

诸平

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Fig. 2: Huc forms an 833-kDa oligomer comprising HucS, HucL and HucM

据澳大利亚莫纳什大学（ Monash University）2023年3月8日提供的消息，澳大利亚科学家发现了一种能将空气转化为能量的酶（Newly discovered enzyme that turns air into electricity, providing a new clean source of energy）。相关研究结果于2023年3月8日已经在《自然》（Nature）杂志网站发表——Rhys Grinter, Ashleigh Kropp, Hari Venugopal, Moritz Senger, Jack Badley, Princess R. Cabotaje, Ruyu Jia, Zehui Duan, Ping Huang, Sven T. Stripp, Christopher K. Barlow, Matthew Belousoff, Hannah S. Shafaat, Gregory M. Cook, Ralf B. Schittenhelm, Kylie A. Vincent, Syma Khalid, Gustav Berggren, Chris Greening. Structural basis for bacterial energy extraction from atmospheric hydrogen. Nature, Published: 08 March 2023. DOI: 10.1038/s41586-023-05781-7. http://www.nature.com/articles/s41586-023-05781-7

参与此项研究的除了来自莫纳什大学（Monash University, Clayton, Victoria, Australia）的研究人员之外，还有来自瑞典乌普萨拉大学（Uppsala University, Sweden）、英国牛津大学（University of Oxford, UK）、德国柏林自由大学（Freie Universität Berlin, Germany）、澳大利亚莫纳什制药科学研究所（Monash Institute of Pharmaceutical Sciences, Parkville, Victoria, Australia）、美国俄亥俄州立大学（The Ohio State University, Columbus, OH, USA）以及新西兰奥塔哥大学（University of Otago, Dunedin, New Zealand）的研究人员。

上述的发现揭示了一种酶利用大气中少量的氢来产生电流，这一发现为制造从稀薄空气中产生能量的设备开辟了道路。

该研究小组由里斯·格林特博士（Dr. Rhys Grinter）、博士生阿什利·克鲁普（Ashleigh Kropp）和来自澳大利亚墨尔本莫纳什大学生物医学发现研究所（Monash University Biomedicine Discovery Institute in Melbourne, Australia）的克里斯·格里宁（Chris Greening）教授领导，他们从一种常见的土壤细菌中生产并分析了一种消耗氢的酶。

该团队最近的工作表明，在营养贫乏的环境中，许多细菌利用大气中的氢作为能量来源。克里斯·格里宁教授说:“我们已经知道，细菌可以利用空气中的微量氢作为能量来源，帮助它们生长和生存，包括在南极土壤、火山口和深海中。但直到现在，我们才知道他们是怎么做到的。”

在这篇《自然》杂志发表的论文中，研究人员从一种叫做包皮垢分枝杆菌（Mycobacterium smegmatis）的细菌中提取了负责利用大气中氢的酶。他们发现，这种名为Huc的酶能将氢气转化为电流。里斯·格林特博士指出，“Huc非常高效。与所有其他已知的酶和化学催化剂不同，它甚至消耗低于大气水平的氢气，仅占我们呼吸空气的0.00005%。”

研究人员使用了几种尖端方法来揭示大气中氢氧化的分子蓝图。他们使用先进的显微镜——冷冻电镜(cryo-EM)来确定它的原子结构和电通路，突破了边界，产生了迄今为止用这种方法报道的最清晰的酶结构。他们还使用了一种称为电化学的技术来证明纯化的酶在微小的氢浓度下可以发电。

阿什利·克鲁普进行的实验室工作表明，可以长时间储存纯化的Huc。阿什利·克鲁普说：“这种酶非常稳定。将其冷冻或加热到80℃它仍能保持其产生能量的能力。这反映出这种酶有助于细菌在最极端的环境中生存。”

Huc是一种“天然电池”（"natural battery"），可以从空气或添加的氢中产生持续的电流。虽然这项研究还处于早期阶段，但Huc的发现在开发小型空气动力设备方面具有相当大的潜力，例如作为太阳能设备的替代品。

产生像Huc这样酶的细菌很常见，可以大量生长，这意味着我们可以获得可持续的酶来源。里斯·格林特博士说，未来工作的一个关键目标是扩大Huc的生产。“一旦我们生产出足够数量的Huc，用它来生产清洁能源就没有什么限制了。”

本研究得到了澳大利亚研究委员会(Australian Research Council简称ARC) DECRA奖学金（ARC DECRA Fellowship: DE170100310）、ARC探索项目基金（ARC Discovery Project Grant: DP200103074）、澳大利亚国家卫生和医学研究委员会（National Health and Medical Research Council简称NHMRC）新兴领袖奖（NHMRC Emerging Leader Grant: APP1178715, APP1197376）、ARC LIEF基金(ARC LIEF grants: LE200100045, LE120100090)、德国科学基金会优先项目（Deutsche Forschungsgemeinschaft through Priority Program 1927: 1554/5-1）、瑞典能源机构（Swedish Energy Agency grant no 48574-1)、欧洲研究委员会基金（European Research Council grant 714102)、欧盟“地平线2020”研究革新计划（European Union’s Horizon 2020 research and innovation program—Marie Skłodowska Curie Grant no. 897555)以及美国国家科学基金会（United States National Science Foundation grant CHE-2108684)的资助。

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Abstract

Diverse aerobic bacteria use atmospheric H₂ as an energy source for growth and survival¹. This globally significant process regulates the composition of the atmosphere, enhances soil biodiversity and drives primary production in extreme environments^2,3. Atmospheric H₂ oxidation is attributed to uncharacterized members of the [NiFe] hydrogenase superfamily^4,5. However, it remains unresolved how these enzymes overcome the extraordinary catalytic challenge of oxidizing picomolar levels of H₂ amid ambient levels of the catalytic poison O₂ and how the derived electrons are transferred to the respiratory chain¹. Here we determined the cryo-electron microscopy structure of the Mycobacterium smegmatis hydrogenase Huc and investigated its mechanism. Huc is a highly efficient oxygen-insensitive enzyme that couples oxidation of atmospheric H₂ to the hydrogenation of the respiratory electron carrier menaquinone. Huc uses narrow hydrophobic gas channels to selectively bind atmospheric H₂ at the expense of O₂, and 3 [3Fe–4S] clusters modulate the properties of the enzyme so that atmospheric H₂ oxidation is energetically feasible. The Huc catalytic subunits form an octameric 833 kDa complex around a membrane-associated stalk, which transports and reduces menaquinone 94 Å from the membrane. These findings provide a mechanistic basis for the biogeochemically and ecologically important process of atmospheric H₂ oxidation, uncover a mode of energy coupling dependent on long-range quinone transport, and pave the way for the development of catalysts that oxidize H₂ in ambient air.