通讯波段的高频谱纯度可预知单光子源在量子信息领域具有重要的应用，特别是中红外波段单光子源还可以被应用于长距离量子通信、成像和气体测量等领域。一般来说，高频谱纯度光子源常使用窄带滤波的方法制备，这将大大降低单光子源的预知效率。因此在实验上如何制备高频谱纯度单光子源且保持高的预知效率一直是一个亟需解决的关键问题。

本文利用扩展相位匹配原理，在极化周期20.35 μm，长度25 mm的单块掺镁铌酸锂晶体中实现了1644 nm到4922.9 nm的宽调谐的高频谱纯度和高预知效率单光子源。整个波长范围中，在宽带滤波片的滤波效率大于80%的情况下可将光谱纯度提升至0.95以上。本文除了从理论上进行数值模拟，还对实验制备的光子源进行联合谱强度测量（JSI）和二阶关联测试（g²(0)），实验结果与数值模拟结果吻合得很好。本文的研究有助于获得高品质的中红外波段单光子源和推动中红外量子信息技术的发展。

Fig. 4. (a) Numerical simulation of the JSI. The pump wavelength λ_p = 783.4 nm, the bandwidth of pump laser ∆λ_p = 9 nm, the crystal length L=25 mm, the temperature is 26℃. (b) Experimental measured JSI. The experimental configuration is same as the numerical simulation.

自旋1/2的笼目反铁磁体是研究阻挫磁性和寻找量子自旋液体的重要平台。由于其他相互作用的影响，例如Dzyaloshinskii-Moriya (DM)相互作用、单离子各向异性等，笼目磁体倾向于形成具有某种特殊磁结构的磁有序态，比如“q=0”, “√3×√3”等。YCu3(OH)6Cl3虽由于DM相互作用形成“q=0”的磁结构，但Cu²⁺的完美笼目晶格使其成为理想的笼目反铁磁体。

本文通过水热合成，成功制备了和YCu3(OH)6Cl3同结构的LnCu3(OH)6Cl3 (Ln = Gd, Tb, Dy)，将重稀土离子引入了这个具有“q=0”磁有序的笼目磁体。在通过变温XRD初步排除结构相变后，通过系统的热力学测量（磁化率、比热等）发现：相较于轻稀土（Nd, Sm, Eu），重稀土离子虽然很大程度上影响该体系的低温磁性和热力学行为，但仍对Cu²⁺-笼目晶格的本征磁性影响有限。本文补充了重稀土离子对YCu3(OH)6Cl3体系的磁性影响研究，使得LnCu3(OH)6Cl3(Ln = Nd, Sm, Eu, Gd, Tb, Dy)化合物成为进一步系统分析稀土对Cu²⁺-笼目晶格的阻挫磁性影响的绝佳材料平台。

Fig. 6. (a) Specific heat for YCu₃(OH)₆Cl₃ and LnCu₃(OH)₆Cl₃ (Ln = Gd, Tb, Dy). (a) C_p/T for YCu₃(OH)₆Cl₃ and LnCu₃(OH)₆Cl₃ under zero field. (b) The C_p/T of YCu₃(OH)₆Cl₃. The red solid line is phonon-contribution fitting. (c) Magnetic specific heat C_m/T of YCu₃(OH)₆Cl₃ after subtracting phonon-contribution. Inset is magnetic entropy per Cu²⁺. (d)-(f) Temperature-dependent specific heat under different magnetic fields for GdCu₃(OH)₆Cl₃, TbCu₃(OH)₆Cl₃ and DyCu₃(OH)₆Cl₃, respectively.

肌醇1,4,5-三磷酸受体(IP3R)介导的钙离子(Ca²⁺)释放在细胞存活和死亡的调控中发挥着关键作用，Bcl-2蛋白在很多肿瘤细胞中高表达。实验发现Bcl-2蛋白可通过直接或间接机制抑制IP3R释放Ca²⁺的能力。然而，这两种机制均比较复杂，导致人们对其缺乏深刻的理解；更重要的是，人们尚不清楚这两种机制孰强孰弱以及二者耦合在一起的效果。

本文作者对这两种机制构建了微分方程模型，并针对上述问题开展了相关研究。首先，模拟了直接和间接机制模型在两种不同Bcl-2水平下Ca²⁺浓度随时间的变化，并与实验结果进行了比较。其次，采用单参数和双参数分岔分析，从全局角度证明了Bcl-2蛋白在直接和间接机制模型中均能抑制钙信号。然后，通过数学分析阐明在抑制钙信号方面，间接机制比直接机制更有效。最后，预测这两种机制会协同抑制钙信号。本研究结果有助于促进人们对Bcl-2蛋白调节IP3R介导的Ca²⁺释放机制的理解；因Bcl-2小分子抑制剂已进入临床试验阶段，本研究对癌症药物的研发有一定的参考意义。

Fig. 1. (a) Kinetic schemes of the direct mechanism model. For simplify, it is assumed that all IP₃Rs are phosphorylated (pIP₃R). Left: Each subunit of pIP₃R has one IP₃ binding site, two Ca²⁺binding sites, and one Bcl-2 binding site. These sites can be occupied (represented by 1) or empty (represented by 0), and thus there are sixteen possible states (see from the top view). Right: The kinetics on the top and bottom faces of the inner and outer cubes as well as the kinetics between the two cubes. (b) Schematic diagram of the indirect mechanism model. The reversible conversion between phosphorylated and non-phosphorylated forms of IP₃R is catalyzed by PKA and PP1. IP₃ binds to IP₃R/pIP₃R and modulates Ca²⁺ release. The release of Ca²⁺ from pIP₃R is stronger than that from IP₃R. An increase in Ca²⁺ level leads to activation of CaN, which dephosphorylates pDARPP-32 into DARPP-32. During this process, Bcl-2 serves as a platform docking CaN and pDARPP-32. PKA catalyzes DARPP-32 into pDARPP-32, which is an inhibitor of PP1. (c) Mechanism of the coupled model. The direct and indirect mechanisms are linked by Bcl-2 regulation of flux through Ca²⁺ channel, i.e., IP₃R and pIP₃R. The direct mechanism influences the channel open probability by determining the fraction of channel subunits in state S₁₁₀₀, while the indirect mechanism influences the maximal channel flux by determining the IP₃R-to-pIP₃R ratio.