三型分泌系统ATPase同源六聚体

电镜结构解析

    本文为阅读“Cryo-EM structure of the homohexameric T3SS

ATPase-central stalk complex reveals rotary

ATPase-like asymmetry

Dorothy D. Majewski1, Liam J. Worrall1,2, Chuan Hong3,4, Claire E. Atkinson1,2, Marija Vuckovic1,

Nobuhiko Watanabe1, Zhiheng Yu3 & Natalie C.J. Strynadka1 https://doi.org/10.1038/s41467-019-08477-7””的读后感，读后感作者：高小潘

T3SS（三型分泌系统）通常由大约20到25种不同的蛋白组装成位于细胞被膜结构的巨大针状复合物。效应蛋白通过针状复合物穿越细菌内膜、肽聚糖层和细菌外膜，最终进入到宿主细胞内发挥致病作用。在此过程中T3SS高度保守的ATPase对于细菌效应蛋白的分泌至关重要。这类ATP酶通过组装成同源六聚体，参与效应蛋白的识别，并利用ATP水解的能量将效应蛋白运输至针对复合物的中央管道，实现向胞外的蛋白质分泌。ATPase不仅结合伴侣蛋白，还结合伴侣-效应蛋白复合物。更重要的是，ATPase加入到伴侣-效应蛋白复合物中造成复合物的解离和效应蛋白的去折叠。这种去折叠活性可以为分泌过程提供能量。Majewski及其同事解析了肠出血性大肠杆菌T3SS胞质内ATPase复合物的高分辨率Cryo-EM结构。结构表明。EscN ATPase形成同源六聚体形式，EscO位于同源六聚体的中央。这与预测的F/V型ATPase类似。此结构的解析为理解ATPse的功能提供了详细的结构生物学证据。