最近工作中发现了一个比较有趣的现象：有一个双功能酶有两个结构域组成，催化两步相邻的反应。我们发现当把两个结构域分开形成两个独立的蛋白后，总酶活提高了。通过酶动力学分析，发现第一步反应是限速步骤，催化第一步反应的单结构域蛋白的底物结合能力和Kcat/Km值都比原来的双结构域蛋白要高。根据序列分析和定点突变鉴定了两个结构域中的催化活性中心。

   该酶的反应产物是一个重要的平台化合物，所以该酶也被用于该平台化合物的生物合成途径。我们发现把该酶分成两个单独的蛋白后，工程菌生产该平台化合物的产量也增加。

   遗憾的是我们没办法拿到中间产物，无法进行另一个结构域的酶动力学分析，也没办法解释酶活力提高的具体机制。

   一般来说把催化相邻反应的两个酶做成融合蛋白可能会提高催化效率，代谢工程中也经常通过构建人工融合蛋白来提高代谢途径的效率和产物产量。在文献中也没发现和我们结果相似的报道，所以我们觉得这还是很新颖的，应该可以发个还不错的文章。但是从春节前就开始投稿，连续几个杂志都拒稿了。代谢工程方面的杂志说我们应该投一个生化类的杂志，生化类的杂志说我们没做机制，应该投个代谢工程类的杂志。已经被编辑们搞晕了，唉！