Nature. 2010 Aug 12;466(7308):883-6.





Structure of the LexA-DNA complex and implications for SOS box measurement.


Zhang AP, Pigli YZ, Rice PA.





[1] Department of Chemistry, The University of Chicago, Chicago, Illinois 60637, USA [2] Present address: Department of Immunology, The Scripps Research Institute, 10550 North Torrey Pines Road, La Jolla, California 92037, USA.





Abstract


The eubacterial SOS system is a paradigm of cellular DNA damage and repair, and its activation can contribute to antibiotic resistance. Under normal conditions, LexA represses the transcription of many DNA repair proteins by binding to SOS 'boxes' in their operators. Under genotoxic stress, accumulating complexes of RecA, ATP and single-stranded DNA (ssDNA) activate LexA for autocleavage. To address how LexA recognizes its binding sites, we determined three crystal structures of Escherichia coli LexA in complex with SOS boxes. Here we report the structure of these LexA-DNA complexes. The DNA-binding domains of the LexA dimer interact with the DNA in the classical fashion of a winged helix-turn-helix motif. However, the wings of these two DNA-binding domains bind to the same minor groove of the DNA. These wing-wing contacts may explain why the spacing between the two half-sites of E. coli SOS boxes is invariant.








LexA-DNA复合物的结构及其在SOS盒测量的意义





Abstract


 真细菌的SOS系统是细胞DNA损伤和修复的一种类别，它的活动与抗生素耐药有关。 在正常情况下，LexA通过结合SOS“盒”操纵子抑制很多DNA修复蛋白的转录。在基因毒性的压力下，积累RecA复合物，ATP和单链DNA激活LexA以自动切除。 为了研究LexA是如何识别结合位点，我们确定了与SOS盒结合的大肠杆菌LexA的三维结构。这里我们报道了这些LexA-DNA的结构。LexA二聚体DNA结合域和DNA的相互作用是通过经典的有翼的螺旋-转角-螺旋基序。但是，这两个DNA结合域的侧翼与DNA相同的小沟结合。这种侧翼-侧翼接触可能解释了为什么大肠杆菌SOS盒两边的空间是保持恒定的。

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