过去人们非常关注α-突触核蛋白（α-synuclein）在帕金森氏病（Parkinson's disease）和路易体痴呆（Dementia with Lewy Bodies）等神经变性疾病中的作用，但实践证明仅仅通过α-突触核蛋白难以说明这类疾病所表现的复杂临床症状和病理现象，因此在以此为依据的临床治疗上也未能实现适宜可行的有效方法。

近来，Fujita博士等人在探讨与α-突触核蛋白氨基酸序列相似的β-突触核蛋白对这类疾病的影响时发现，β-突触核蛋白在生理状态下是一种不易凝集的蛋白质，但该蛋白氨基酸变异后出现易凝性的变化，同时也显示出具有促进神经变性的作用。

为了验证这个病理过程，Fujita博士等人利用家族性路易体痴呆患者中确认并获得的氨基酸变异性β-突触核蛋白负荷动物，制备相应的病理模型。实验结果提示，变异型β-突触核蛋白能够在神经细胞末端积蓄，不仅能够引起动物的记忆障碍，同时也具有诱发老年大鼠的运动障碍作用。此外，他们在观察变异型β-突触核蛋白表达动物对α-突触核蛋白表达动物的遗传性影响时注意到，具备二种突触核蛋白表达的动物不仅明显增加神经细胞死亡率，同时表现出易发炎症等病理症状，而且这些动物的生存时间也大幅度缩短。从这个研究结果可以证明，β-突触核蛋白变异能够显著引起神经变性疾病的发生。当然，这种变异性β-突触核蛋白与α-突触核蛋白同调时，则能够明显增进神经变性疾病的出现。

帕金森氏病及老年性痴呆症等疾病严重的影响着老年人的身心健康，已成为人们关注的社会问题。Fujita博士等人确认的β-突触核蛋白是引起神经系统变性疾病的重要病因之一，可能为今后的治疗药物的开发提供有益的参考（A β-synuclein mutation linked to dementia produces neurodegeneration when expressed in mouse brain. Nature Communications，2010 Nov 2;1:110）。