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TLR9跑到质膜上来了

已有 7454 次阅读 2019-2-13 14:42 |系统分类:科研笔记

TLR9跑到质膜上来了

文献普遍认为TLR9识别病原菌或病毒等外源核酸。这些外源核酸通过吞噬过程进入内吞小体。最后被内吞小体溶酶体释放的核酸,被细胞内膜的跨膜受体TLR9所识别,刺激免疫细胞的免疫作用。如下图所示(Balka KR, De Nardo D, 2018)。

但是大鼠胰腺腺泡肿瘤细胞AR4-2J在基底部质膜表达TLR9,因而可以识别胞外液中的组蛋白,引发细胞胞浆钙振荡的发生。如下图所示(Modified from: Balka KR, De Nardo D, 2018)。

TLR9在新鲜分离的大鼠胰腺腺泡及大鼠胰腺肿瘤细胞系AR4-2J的差异性作用

也就是说,TLR2,4,9位于胞内或顶端质膜,胞外组蛋白不能直接刺激TLR2,4,9;但是组蛋白与基底部质膜作用后,改变质膜CCK1或M3型受体所处质膜微环境,从而淬灭胰腺腺泡细胞基底部的CCK1和M3型受体,完全抑制CCK或ACh的刺激作用。

但是在胰腺腺泡肿瘤细胞AR4-2J,本来位于胞内酶原颗粒区的TLR9跑到基底部质膜;这样胞外组蛋白直接刺激TLR9,引发胰腺腺泡肿瘤细胞AR4-2J的胞浆钙振荡。

大鼠胰腺腺泡细胞转化为肿瘤细胞后,其TLR9 跑到基底部质膜,从而导致组蛋白刺激的胞浆钙振荡的发生。

这是不是很有意思呢?

From: Guo HY, Cui ZJ, 2018.



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