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IFN-gamma R2,IFN-gamma 受体的亚基之一 |MedChemExpress (MCE)

已有 148 次阅读 2024-10-11 10:04 |系统分类:科研笔记

IFN-gamma R2 蛋白, Human (CHO) | 重组人 IFN-gamma R2 蛋白 (CHO)

MCE 国际站:IFN-gamma R2 Protein, Human (CHO)

品牌:MedChemExpress (MCE)

纯度:Greater than 95% as determined by reducing SDS-PAGE.

分子式:Lyophilized after extensive dialysis against PBS.

分子量:38-40 kDa

存储条件:在 -20°C 下可保存 2 年。复溶后,在 4°C 下可稳定保存 1 周,在 -20°C 下可稳定保存更长时间(含载体蛋白)。建议将等分试样在 -20°C 或 -80°C 下冷冻以延长保存时间。

运输条件:美国大陆的室温;其他地区可能有所不同。

产品活性:IFN-gamma R2,IFN-gamma 受体的亚基之一,是 IFN-γ 的结合受体。IFN-gamma R2 是 IFN-gamma 受体的信号转导链,可以与 IFN-gamma R1 结合形成功能性受体。与配体 IFN-γ 结合后,IFN-gamma R2 和 IFN-gamma R1 寡聚化并发生磷酸化。然后,下游的信号分子 JAK1 和 JAK2 发生磷酸化并激活,STAT1 会发生磷酸化。磷酸化的 STAT1 易位至细胞核,从而调节 IFN-反应性的基因 (例如 CD54) 的表达。IFN-gamma R2 Protein, Human (CHO) 是一种由 CHO 细胞产生的重组人 IFN-gamma R2 (S28-Q247),不带标签。

生物活性:ED50

基因 ID:3460

描述:IFN-γ R2 是 IFN-γ 受体的亚基之一,是 IFN-γ 的受体。IFN-γ R2 是 IFN-γ 受体的信号转导链。IFN-γ R2 与 IFN-γ R1 形成功能性受体。与 IFN-γ 结合后,IFN-γ R2 和 IFN-γ R1 寡聚化并发生转磷酸化[1]。然后,下游信号传导成分 JAK1 和 JAK2 被磷酸化并被激活,STAT1 被磷酸化。磷酸化的 STAT1 转位到细胞核,在那里调节 IFN 反应基因(例如 CD54)的表达[2]。IFN-γ R2 蛋白,人(CHO)是一种重组人 IFN-γ R2(S28-Q247),没有任何标签,在 CHO 细胞中产生。

研究背景:IFN-γ R2是IFN-γ受体的亚基之一,是IFN-γ的受体。IFN-γ R2。IFN-γ R2 在骨髓细胞中高表达,在 B 细胞中中度表达,在 T 细胞中低表达,并且表达受细胞分化或激活状态的调节[2]。 IFN -γR2可以与IFN-γR1结合形成功能性受体。与 IFN-gamma 结合后,IFN-gamma R2 和 IFN-gamma R1 寡聚并转磷酸化[1]。然后,JAK1 和 JAK2 被磷酸化并激活,形成 STAT1 的结合位点。STAT1 被招募到受体复合物并导致磷酸化。磷酸化的 STAT1 易位到细胞核,在那里调节 IFN 反应基因(例如 CD54)的表达。IFN-γ R2 对于针对分枝杆菌感染的先天免疫防御非常重要。IFN-γ R2 缺陷导致孟德尔对分枝杆菌疾病 (MSMD) 的易感性[2]。 人 IFN-γ R2 由胞外结构域 (S28-Q247)、螺旋结构域 (V248- F268) 和胞质结构域 (L269-L337)。 IFN-γ R2 在抗菌和免疫反应中发挥着关键作用[2]。

Peiminine  | Marizomib  | JNK-IN-7  | LLY-283  | SM 16  | Mesitaldehyde  | SU 5402  | Sodium aescinate  | Retinyl acetate  | L-Ornithine

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参考文献:[1]. Pestka S, et al. The interferon gamma (IFN-gamma) receptor: a paradigm for the multichain cytokine receptor. Cytokine Growth Factor Rev. 1997 Sep;8(3):189-206.

[2]. Castro F, et al. Interferon-Gamma at the Crossroads of Tumor Immune Surveillance or Evasion. Front Immunol. 2018 May 4;9:847.

[3]. van de Vosse E, et al. IFN-γR1 defects: Mutation update and description of the IFNGR1 variation database. Hum Mutat. 2017 Oct;38(10):1286-1296.

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