特约综述 | 陈艳梅-蛋白质翻译后修饰之间的互作关系及其协同调控机理

蛋白质翻译后修饰之间的互作关系及其协同调控机理

陈艳梅

DOI: 10.13560/j.cnki.biotech.bull.1985.2023-0963

蛋白质是由核糖体合成并发挥重要功能的生物大分子。蛋白质在整个生命周期中会经历多种翻译后修饰（post-translational modification, PTM），这些修饰影响蛋白质的构象、活性、稳定性、定位和相互作用等。在细胞中，任意两个或多个不同翻译后修饰会发生串扰作用（PTM- crosstalk）。蛋白质翻译后修饰之间的串扰作用在植物生长发育和应对外界环境胁迫时具有重要的调控功能，但由于翻译后修饰具有高度复杂性和动态性等特征，导致解析其分子机制难度较大。目前，植物细胞中关于不同翻译后修饰之间串扰调控模式的分子机理研究还处于起步阶段。

近日，《生物技术通报》特别邀请中国农业大学生物学院陈艳梅副教授发表综述《蛋白质翻译后修饰之间的互作关系及其协同调控机理》。本文概述磷酸化、泛素化和类泛素化三类重要的翻译后修饰之间的协同调控机制以及它们的特征和分子功能。

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本文主要包括以下几部分内容：

1 “磷酸化与泛素化修饰”调控模块

1.1 磷酸化介导的降解途径

1.2 磷酸化修饰在E3泛素连接酶及其与底物蛋白互作中的调控作用

1.3 E3泛素连接酶磷酸化后影响其自身的蛋白稳定性

1.4 蛋白激酶通过泛素化作用途径调控植物对环境胁迫的应答机理

2 “磷酸化和类泛素化修饰”调控模块

3 “泛素化-类泛素化修饰”调控模块

4 “磷酸化-泛素化-类泛素化”调控模块

5 结论与展望

蛋白质信息由遗传密码编码，而翻译后修饰能使蛋白质的分子功能更加多样化。近年来，植物中关于翻译后修饰的调控机理研究越来越深入，但目前的报道很少关注到不同修饰之间的联系和相互作用。事实上，很多植物生理或代谢过程都涉及到多类修饰的共调控，不同翻译后修饰能快速而精确地把胞外信号激活、感知、整合并传递到下游通路上。本文综述了磷酸化、泛素化和类泛素化三类重要修饰的特征、协同调控机理和互作关系。这三类修饰可发生在同一个蛋白上，并且它们之间会相互影响和调控对方的功能与活性。然而，目前关于这个领域的研究还不够深入，还有很多未知的分子机制有待探讨，包括：（1）很多激酶或者类/泛素连接酶的底物还不明确；（2）类泛素连接酶（如E3SUMOligase）也有磷酸化修饰，但关于这些磷酸化的分子功能和调控机制尚不清楚；（3）在“泛素化类泛素化修饰”模块中，蛋白质酶体如何在复杂而又相似的信号模式中识别并降解底物？（4）现有的报道大多数集中于“书写器”的分子功能研究领域，而关于“擦除器”的基因调控功能探讨较少。

作者简介

陈艳梅，副教授，博士生导师。获德国马普研究所博士学位，目前在中国农业大学植物抗逆高效国家重点实验室工作。研究方向为磷酸化蛋白质、功能基因组学、蛋白质互作组学和质谱技术等相关工作。主持国家自然科学基金，国家重点研发政府间科技创新项目，科技创新2030重大项目子课题等多项国家级科研项目。在Plant J. Plant Physiol. Plant Biotechnology J. JIPB, Trends in Plant Science，Trends in Biotechnology, Trends in Biochemical Sciences 等知名的国际刊物上以通讯作者发表论文多篇。

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