对核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶/加氧酶（以下简称RuBisCO）组装的研究一直是生命科学领域的研究热点之一。

Raf1的晶体结构（a，b）以及Raf1-RbcL复合物的晶体结构（c）

RuBisCO是将CO₂同化到生物圈的关键酶，它广泛存在于植物叶绿体基质和蓝藻中。

作为地球上丰度最高的酶，RuBisCO总质量约为7亿吨，每年将地球上超过1000亿吨CO2固定为有机物，是无机碳进入生物圈的主要途径。

CO2的同化既可降低温室效应，缓解全球变暖，还可充分利用无机碳源。

然而，RuBisCO是一种极其低效的催化剂，同时RuBisCO可以进行加氧反应进入光呼吸途径，从而抑制了RuBisCO的羧化酶活性。

“一个RuBisCO全酶每秒钟只能催化3~10个CO2分子的转化。”论文指出。

提高RuBisCO活力，是科学家认为的提高光合效率的重要途径之一。

将蓝藻的CO2浓缩机制（CCM）系统引入植物，被认为是一种潜在的提高植物光合作用效率和产量的方法。

但迄今为止，对于RuBisCO组装和成熟的精细过程仍然不清楚，极大限制了RuBisCO的工程改造和活性优化。

在这项研究中，研究人员解析了蓝藻分子伴侣Raf1以及Raf1和RuBisCO大亚基RbcL复合体的晶体结构。

单独的Raf1以交错的二体形式存在；当结合RbcL时，Raf1的两个结构域Raf1α和Raf1β发生75°的相对旋转，从而形成类似镊子的结构夹住一个RbcL二体，同时Raf1α结构域的外侧介导RbcL二体之间相互作用，进一步介导RbcL八聚体核心的形成。

Raf1α在RbcL上的结合位点与小亚基RbcS高度重叠，RbcS通过替换Raf1α而形成全酶。

进一步研究发现，RbcL、RbcS和Raf1可以形成三元复合物；为了进一步研究它们之间的相互作用模式，研究人员通过冷冻电镜单颗粒分析的方法解析了RuBisCO和Raf1复合物的一系列不同中间状态的三维结构，直观展示了RbcS替换Raf1形成全酶过程中的多步动态构象。 

RbcL-RbcS-Raf1组装中间态的一系列电镜结构

同时，研究人员通过生化手段发现Raf1能够拮抗支架蛋白CcmM介导的RuBisCO堆积及相变过程，进而参与调控RuBisCO的堆积和羧酶体内核的形成。

基于上述结论，研究人员提出了Raf1调控蓝藻RuBisCO组装、成熟以及堆积形成羧酶体内核的分子机制。

该研究为深入理解RuBisCO的组装和功能以及为RuBisCO的应用和改造奠定了分子基础。（秦志伟）

Raf1调控RuBisCO组装和成熟的模式图

相关论文信息：

DOI：10.1038/s41477-020-0665-8