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Nature:模式植物拟南芥的分子地图

已有 3199 次阅读 2020-3-13 08:05 |个人分类:每日摘要|系统分类:论文交流

Mass-spectrometry-based draft of the Arabidopsis proteome


First author: Julia Mergner; Affiliations: Technical University of Munich (慕尼黑理工大学)Freising, Germany

Corresponding author: Bernhard Kuster


Plants are essential for life and are extremely diverse organisms with unique molecular capabilities. Here we present a quantitative atlas of the transcriptomes, proteomes and phosphoproteomes of 30 tissues of the model plant Arabidopsis thaliana. Our analysis provides initial answers to how many genes exist as proteins (more than 18,000), where they are expressed, in which approximate quantities (a dynamic range of more than six orders of magnitude) and to what extent they are phosphorylated (over 43,000 sites). We present examples of how the data may be used, such as to discover proteins that are translated from short open-reading frames, to uncover sequence motifs that are involved in the regulation of protein production, and to identify tissue-specific protein complexes or phosphorylation-mediated signalling events. Interactive access to this resource for the plant community is provided by the ProteomicsDB and ATHENA databases, which include powerful bioinformatics tools to explore and characterize Arabidopsis proteins, their modifications and interactions.


Fig. 1 | Tissue map and multi-omics dataset.



植物对于地球上的生命而言是必需的,并且极具生物多样性。本文中,作者报道了一个模式植物拟南芥30个组织的转录组、蛋白组与磷酸化蛋白组的定量图谱。本文的研究回答了一些基础的生物学问题,包括多少基因能够最终翻译成蛋白(超过18000个)、这些基因的表达部位以及不同部位中的数量级(动态范围超过了六个数量级)、以及这些蛋白被磷酸化的程度(超过43000个位点存在磷酸化修饰)。作者展示了如何从这些数据中挖掘有用的信息,比如鉴别由短开放阅读框翻译而来的蛋白(作者鉴定了51个sORFs并合成多肽进行了验证)、发现与蛋白产量调控相关的序列基序以及鉴定组织特异性的蛋白复合体(如种子中衣被蛋白复合物的ζ亚基大部分属于ζ-1旁系同源蛋白,但其在所有其它组织中都几乎不存在)或磷酸化介导的信号事件(比如ABA受体蛋白RCAR10上四个位点存在磷酸化,而且RCAR10的仿磷酸化突变体改变了RCAR10-PP2C共受体组合的ABA响应;另外作者还研究了一个定位于胞间连丝、作用于花和荚果形态发生的蛋白QKY,发现其Ser262磷酸化位点在所有的试验组织中均存在,进一步的遗传转化试验显示仿磷酸化突变QKY(S262E)能够拯救qky突变体的表型,而磷酸化缺失突变QKY(S262A)不行)。目前这些数据可在ProteomicsDB(www.proteomicsdb.org)或ATHENA(athena.proteomics.wzw.tum.de)两个数据库上公开获取,这两个数据库都包含了非常有用的生信软件,可用于探索这些拟南芥蛋白的功能、修饰以及互作。



Bernhard Kuster (https://www.professoren.tum.de/en/kuester-bernhard/)


个人简介1988-1994年,德国科隆大学,学士;1994-1997年,英国牛津大学,博士;南丹麦大学,博士后。


研究方向:化学和功能蛋白质组学。



doi: https://doi.org/10.1038/s41586-020-2094-2


Journal: Nature

Published date: March 11, 2020


p.s. TUM官方报道链接:https://phys.org/news/2020-03-molecular-sciences.html



https://blog.sciencenet.cn/blog-3158122-1223242.html

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