蛋白质在生理条件下通常以天然的折叠结构存在。最近，我们通过单分子实验发现肌联蛋白(titin I27(8))在从水溶液进入非极性有机溶剂时，在两相界面自发解折叠，并转变为无特定结构的多肽。这一研究结果得到了分子动力学模拟的支持。疏水力是稳定蛋白结构的重要因素。非极性有机溶剂中几乎没有水，因而此条件下缺失疏水力，继而导致蛋白的结构失稳。因此在极微弱外力的作用下（AFM检测不到的水平，小于5 pN），蛋白即可发生解折叠。表现在单分子力谱上就是只观测到多肽单分子的弹性拉伸行为，而观测不到水环境下力诱导多聚蛋白依次解折叠的锯齿型力曲线，见下图。相关论文已于近期发表：Nanoscale, 2015,7, 2970-2977。Link

Protein denaturation at single-molecule level.pdf