原文：Jon Nield, James Barber. Refinement of the structural model for the Photosystem II supercomplex of higher plants.Biochimica et Biophysica Acta 1757 (2006) 353–361

高等植物光系统II超复合物结构模型的精修

摘要  分离自蓝藻的光系统II核心复合物目前已有多个X射线结构，它们为理解这个光合作用酶的功能提供了很重要的信息，包括其水裂解活力。迄今，还没有植物或真核生物光系统II的高分辨率结构。然而，植物光系统II中一些组分的晶体结构已被确定，它们连同蓝藻光系统II的结构一起，可用来解释由冷冻电镜确定的植物光系统II低分辨率结构。在此，我们利用已报道的蓝藻光系统II核心、捕光复合物II、PsbP和PsbQ蛋白的X射线结构，连同由冷冻电镜和单颗粒分析确定的菠菜超复合物17Å分辨率的三维电子密度图，来构建植物LHCII-PSII超复合物的模型。在此过程中，我们尝试确认叶绿素在超复合物内的相对位置，并考虑不同亚基之间的能量传递途径。建模同时允许将密度指派给植物光系统II的三个外在蛋白，即PsbO、PsbP和PsbQ。这三者与水裂解中心相关，尽管PsbO的位置与蓝藻中相同，但PsbP和PsbQ相对于蓝藻外在蛋白PsbU和PsbV而言则处于不同位置。

 

关键词： 光合作用；光系统II超复合物；电镜；单颗粒分析；三维结构

 

 

1. 引言

大约25亿年前，光合生物进化出能将水氧化成分子氧和还原当量的装置。这预示着进化的大爆炸，因为我们地球上的生命将不再受限于氢供体底物的供应，例如有机酸、Fe²⁺、H₂S和NH₃。基本上水的量一直都是无限大的，大自然发现了完美的解决方案，那就是利用太阳能来裂解水，从而为光合作用的碳固定过程提供无限多的还原当量。正是这个方案造就了今天我们地球上庞大的生物量，当然也是我们化石燃料的来源。分子氧的释放产生了一个有氧环境，从而允许呼吸达到最大效率。

现在还不知道光合作用水裂解酶是如何进化的，这个反应发生在一个膜上多亚基复合物，即众所周知的光系统II（PSII）。当前蓝藻光系统II的几个X射线结构已经得到，分辨率足以指认侧链并建立发生水裂解反应的催化中心的模型。然而，尽管分离的复合物已有衍射比较差的三维晶体报道，却还没有一个真核PSII的高分辨率信息。植物PSII核心复合物的最高分辨率结构是由电子晶体学得到的，从而指认了主要亚基的定位和跨膜螺旋的位置。总的来说，在所获得的中分辨率（8~9Å）结构中，高等植物和蓝藻模型间很符合，只有PSII低分子量亚基的跨膜螺旋数量有所不同。

高等植物、蓝藻和绿藻PSII的较低分辨率三维结构已通过单颗粒分析得到。尤其是高等植物超复合物的三维结构已通过冷冻电镜得到，它由PSII二聚体核心和捕光复合物（LHCII）构成。除了结合两个LHCII三体，分离的超复合物还包括两个拷贝的次要Cab蛋白CP29和CP26，每一对由二体的二重对称轴对称地相连。据估计，这个超复合物每个PSII反应中心大约共结合100个叶绿素（Chl），其中约75个Chla和剩下的Chlb。二聚体的LHCII-PSII超复合物的总分子量约为1100kDa。LHCII-PSII超复合物的电子密度图为整合由电子晶体学得到的高分辨率结构信息提供了一个框架，这样就可以指认PSII主要亚基的定位、LHCII三体、次要Cab蛋白以及它们的跨膜螺旋。这些指认为讨论LHCII-PSII超复合物与其他LHCII和Cab（CP24）在完整类囊体膜上的整体组织提供了一个模型。由单颗粒分析得到的一个改善的LHCII-PSII超复合物三维结构，更进一步揭示了放氧中心（OEC）外在蛋白的密度。然而，解释这个密度是很困难的，因为当时还没有高等植物PSII的OEC外在蛋白的高分辨率结构。

在此，我们利用PSII核心、LHCII和外在OEC蛋白的高分辨率X射线结构，通过PyMol软件环境精修了植物LHCII-PSII超复合物的结构模型。在此过程中，我们探究了超复合物内色素间的关系以及OEC外在蛋白的组织。

 

2. 核心复合物

高等植物、藻类和蓝藻的PSII二聚体核心复合物在结构上是非常相似的。每个单体的中心是D1和D2反应中心蛋白，它们结合的辅因子能够促进光驱动的电荷分离，从而导致水的氧化和质体醌的还原。每个都含有五个跨膜螺旋，彼此通过一个假二重对称轴相连。位于D1和D2蛋白每一侧的是Chl结合蛋白CP43和CP47，它们每个都有六个跨膜螺旋，彼此通过与D1/D2异二聚体相同的假二重对称轴相连。这些对称相连的主要亚基的周围是许多低分子量跨膜蛋白，连在PSII的腔侧表面的是OEC蛋白。这些亚基间在结构上的关系如图1所示，它建立在蓝藻Thermosynechococcus elongates PSII核心的X射线晶体学基础上。所得模型被充分精修以致能跟踪各种蛋白侧链的大部分，从而提供对PSII功能所涉及的各种辅因子的蛋白质环境的第一次描述，其中包括催化水裂解反应的辅因子。后者建模为Mn₃Ca²⁺O₄立方烷，第四个Mn离子通过μ-oxo桥连接到立方烷（见图2b）。金属中心的连续氧化由初级电子供体P680（由P_D1和P_D2 Chls或可能Chl_D1和Chl_D2组成）和末端质体醌受体Q_B之间的电荷分离来驱动（图2a）。这个氧化反应由D1蛋白中具氧化还原活性的酪氨酸（Tyr_Z）来介导，而还原途径涉及一个脱镁叶绿素分子（Pheo_D1）和一个紧密结合的质体醌Q_A。Pheo_D2并没有参与电荷分离，但是图2a中所示其他辅因子对保护和调节反应中心起作用。细胞色素b559（Cyt b559）是一个高电位血红素，它通过组氨酸连接到两个低分子量蛋白PsbE和PsbF，二者常称为α-和β-亚基。所有其他的辅因子都与D1和D2蛋白相连，除了Mn₃Ca²⁺O₄立方烷中Mn离子之一的一个配基由CP43提供（见图2b）。

Ferreira et al指认了分别结合在CP47和CP43上的16和14个Chls，它们连同与D1/D2异二聚体结合的6个Chl，共同组成二聚体核心复合物每个单体的36个Chls（见图1c）。这些Chls为反应中心提供了一个捕光系统 ，朝着复合物的基质侧和腔侧排成两层，每个亚基中有一个Chl连接两层。两个蛋白质因有大的腔侧环连接跨膜螺旋V和VI而出名。对于CP43而言，包含在外在结构域的一个3₁₀螺旋为金属簇的Mn3提供了配基（CP43 Glu354）（见图2b），同时还有一个策略上位于催化腔的精氨酸（CP43 Arg357）。

除了Cyt b559的α-和β-亚基外，没有低分子量内在蛋白直接结合Chls或氧化还原辅因子。它们或形成一个二聚体结构域（PsbL，PsbM和PsbT），或稳定Chls的结合（Chl_ZD1由PsbI，Chl_ZD2由PsbX）和类胡萝卜素的结合（PsbJ，PsbK，PsbN和PsbK）（PsbN的指认是尝试性的，也可能是PsbY）。在蓝藻中，外在OEC蛋白是PsbO、PsbU和PsbV，它们形成Mn₃Ca²⁺O₄簇上起稳定作用的帽子，侧视图中它们的位置见图1a。

最近得到的蓝藻PSII3.0Å晶体结构与Ferreira et al的相一致，同时提供了关于脂分子和类胡萝卜素的位置信息。差别包括一个额外低分子量跨膜螺旋的出现，一个密度被指认为脂分子而非CP43中的Chl，从而得出每个单体PSII核心总共有35个Chls而非36个。

由于没有植物PSII核心的高分辨率结构，我们选择用蓝藻X射线结构结合菠菜LHCII-PSII超复合物的17Å电子密度图，来建立核心的模型。从而使得我们能够确认植物LHCII-PSII超复合物内二聚体核心的Chls位置，并将密度在某种可信度上指派给PsbO蛋白。

图1  Thermosynechococcus elongates PSII核心复合物的晶体结构. （a）侧视强调跨膜α-螺旋和OEC外在蛋白PsbO（白色），PsbU（青色），PsbV（蓝色）。D1蛋白的跨膜α-螺旋（黄色），D2（橙色），均以飘带表示。相似地，飘带也被用于表示CP43（绿色）和CP47（红色）的α-螺旋，包括那些连接其跨膜螺旋V和VI的外在环中的α-螺旋。（b）无OEC外在蛋白PsbO、PsbU和PsbV时，从腔侧表面看以强调D1（黄色）、D2（橙色）、CP43（绿色）、CP47（红色）、细胞色素b559的α和β亚基（紫色）和低分子量亚基（白色）的跨膜螺旋的组织。（c）二聚体PSII复合物的Chls组织，白色轮廓强调两个核心，视角与（b）相同。比例尺条代表5nm。

 

图2  电子传递、质体醌还原和水氧化所涉及的氧化还原辅因子，距离单位为Å。（a）侧视辅因子的排布，P_D1和P_D2（也可能是Chl_D1和Chl_D2）一起表示PSII初级供体P680。自由基阳离子P680^·+可能位于P_D1，在此它氧化Tyr_Z。对称相连的Tyr_D同样被光氧化，但是不直接参与水裂解。源自P680的电子通过紧密结合的质体醌Q_A和脱镁叶绿素（Pheo_D1），被传递到末端质体醌受体Q_B。没有电子流与Pheo_D2有关。细胞色素b559、ChlZ_D1、ChlZ_D2和β-胡萝卜素可能起保作用，当水氧化速率受限时，它们可向P680^·+提供电子。大多数辅因子对称地排布在一个假二重对称轴周围，它在P_D1和P_D2之间，穿过位于Q_A和Q_B中间的非血红素铁。这个Fe有四个组氨酸配基及与一个重碳酸盐离子的二配基配合。被氧化的Tyr_Z是一个中性自由基Tyr_Z^·，它从放氧中心（OEC）中抽取电子。（b）一个OEC簇的模型，由三个锰离子（紫红色）和一个钙离子（青色）形成立方烷样排列，氧原子（红色）桥接。第四个锰离子（Mn4）通过氧桥连接到立方烷，它临近Ca²⁺（二者之间约4Å）。同样展示的还有D1蛋白的五个侧链，它们形成Mn配基。配基中一个来自CP43（位于CP43的大外在环），它被连接到OEC簇的Mn3。

 

3. 捕光系统

已确定的LHCII高分辨率晶体结构有两个，分别来自菠菜和豌豆。以前将LHCII、CP29和CP26纳入LHCII-PSII超复合物建模，是基于由电子晶体学获得的中分辨率模型。使用新的LHCII数据和核心复合物的X射线结构，我们能得到更好的模型，包含LHCII-PSII超复合物中Chls的组织，可能开启对能量传递途径的讨论。图3展示了菠菜LHCII和蓝藻PSII核心的X射线结构，叠加到分离的菠菜LHCII-PSII超复合物的冷冻电镜三维结构的17Å衍射图上所得结果。冷冻电镜图中X射线结构的位置和方向与先前LHCII和PSII核心的电子晶体学结构的建模相一致，并利用电子晶体学所得2维衍射图中所指认的这些组分的电子密度的特征来精修。相似地，CP29和CP26的大致位置与以前相同，只是在图3中一个单体LHCII的X射线结构被用作建立Cab蛋白的骨架，这是通过从1RWT. pdb坐标中提取相关原子完成的。这些次要Cab蛋白的插入考虑到了在冷冻电镜三维图中它们电子密度的特征。同样认可的是据报道与LHCII相比，CP26和CP29含有较少的Chls且有不同的Chla/Chlb比例。Croce et al认为CP26结合9个Chls（6 Chla，3 Chlb），而LHCII单体则结合14个Chls（8 Chla，6 Chlb）。基于Liu et al的数量，CP26的6个Chla对应为LHCII Chls 602，603，610，612，613和614，CP26的3个Chlb对应 609，606和611。似乎CP29和CP26有相同的Chla/Chlb结合位点，只是它可能没有611Chlb，从而总体上比CP26少一个Chlb。

图3  无外在OEC蛋白的蓝藻核心和菠菜LHCII复合物的X射线结构与从腔侧顶视的由冷冻电镜和单颗粒分析得到菠菜LHCII-PSII超复合物三维结构的叠合。这些X射线结构的定位和指认精修自以前的模型。一个来自1RWT.pdb坐标的LHCII X射线结构的单体被用来作为CP29和CP26的模型，其中Chla和Chlb含量有所调整。颜色编码同图1。

尽管冷冻电镜图在17 Å分辨率，相对于从2~4 Å的X射线结构而言，适当的误差应该被考虑，但是如图3所示的整体适合度一致地为至少±1nm，因此模型在分辨率限制下，给出考虑LCHII、CP29和CP26的叶绿素在空间上如何与每个PSII单体任一末端的CP47和CP43所结合的叶绿素相作用的可能性。图4展示了整体复合物的亚基内叶绿素的排布，用模型的原子结构表示，在图4a中为灰色。

因为每个LHCII单体结合14个Chls，其中8个Chla和6个Chlb；CP29结合8个Chls（6 Chla，2 Chlb）；CP26结合9个Chls（6 Chla，3 Chlb），连同PSII每个单体的36个叶绿素，整个超复合物共结合190个Chls，或者说每个PSII反应中心结合95个Chls，Chla/Chlb为3.13。这与早期的生化分析相一致，据估计每个PSII反应中心含72个Chla和23个Chlb。

 图4  基于图3所示的指认的LHCII-PSII超复合物模型。（a）顶视，从腔侧到基质侧表面，描述了超复合物各种蛋白质（灰色）内叶绿素组分的排布（绿色为Chla，黄色为Chlb）。（b）仅有叶绿素。白色环是最近的Chla对（LHCII-612对CP43-11），它可能促进LHCII和PSII核心之间能量传递。对于LHCII单体之一，全部14个Chls被清楚地标出来。CP29和CP26不同的Chl含量也被考虑。（c）模型的侧视，上面为基质侧表面，大多数Chls分为两层。比例尺条代表5nm。

超复合物中Chl组织的整体特征是它们主要分为两层（图4c），一个在腔侧，另一个朝向基质侧表面。然而根据模型，周边Cab天线复合物的Chls和CP43与CP47的Chls之间的距离非常长，很多情况下大于20Å（图4b）。有人已提出LHCII的Chla簇Chl610、Chl611和Chl612是偶联激活的，它们是LHCII内能量传递的末端位点，因此可能直接参与能量传递至PSII核心。实际上，模型显示LHCII Chl612距离CP43（图4b中环）的Chl11约17Å。Chl612被提出是LHCII的末端荧光发射器，这可能与它被认为在促进能量传递至CP43中的作用相符合，尽管根据当前的计算Chl610可能也以这种方式发挥功能。如果是这种情况，LHCII三体的Chl610-Chl612的其他两个簇可能参与辅助来自临近LHCII三体的能量传递，临近的LHCII三体将在完整类囊体膜上与LHCII-PSII超复合物相连。尽管周围天线的Chla分子与PSII核心的Chla有相当长的距离，模型显示LHCII的Chlb605位于CP26和CP29之间。实际上对于后一种情况，Chlb605接近CP29 Chla614比LHCII Chla（Chl 604）达约5 Å边-边。很明显，它不可能促进能量从LHCII传到CP29或CP26，尽管Pascal及同事最近强调在用来获得原子结构的二十面体脂蛋白体三维晶体中，它与临近LHCII复合物的Chl614有近距离作用。

周围Cab蛋白的Chla分子与PSII核心的Chla之间有相当长的距离，产生了桥接这个间隙的连接Chls存在的可能性，这在LHCI-PSI超复合物中已发现。在这种情况下，分离自菠菜的二聚体PSII核心复合物的电子晶体学分析显示，有一个额外的单个跨膜螺旋临近PsbI亚基，而PsbI亚基在蓝藻PSII中看不到。由此暗示这个蛋白可能结合叶绿素并以这种方式促进来自LHCII的能量传递。

这种可能性以及在植物和绿藻LHCII-PSII超复合物中是否存在其他连接Chls，只能通过比目前更高分辨率的结构来揭示。

 

4. 外在蛋白

4.1 PsbO

这种蛋白质出现在众所周知的所有光合生物中，它的结构似乎在真核和原核之间是保守的，除了一些小的差别。它由一个由8个反平行β片层组成的β桶构成，一个大环连接片段5和6，从而形成一个大的头结构域。这个结构域包括几个高度保守的模体，它们参与PsbO连接到PSII腔侧表面。以这种方式，PsbO蛋白稳定接近催化裂解放氧中心的多肽。很明显，将蓝藻X射线结构整合到源于冷冻电镜的菠菜超复合物的电子密度图，将PsbO蛋白（白色）定位在腔侧表面突出的耳朵样突出（图5和6）。更进一步，这个模型显示CP47（红色）的大外在环位于桥接被指认为二聚体复合物中PsbO蛋白（图5b和6）的两个主体的密度，而CP43（绿色）的大外在环的密度则在PsbO蛋白的一侧。

 

4.2 其他OEC蛋白

尽管蓝藻和植物含有PsbO蛋白，其他外在蛋白是不同的。蓝藻含有PsbU和PsbV，后者是一个细胞色素（Cyt c550）；而植物含有PsbP和PsbQ蛋白。然而，一些情况下，蓝藻PSII可能结合一种PsbQ样蛋白或可能是PsbP样蛋白。当蓝藻X射线结构被建立到菠菜LHCII-PSII超复合物的电子密度图中，明显在图5c中看不到对应PsbU或PsbV的密度。因此，我们假定超复合物的电镜图中剩下的外在密度试PsbP和PsbQ。分离的PsbP，1V2B.pdb和PsbQ,1NZE.pdb的X射线结构目前已被报道。PsbP蛋白来自烟草，被显示主要由一个β片层构成。相对而言，分离自菠菜的PsbQ蛋白核心则是一个四螺旋束。假定这些分离的蛋白质的结构与其结合态大约一样，则它们可被用来指认LHCII-PsbII超复合物的剩余腔侧密度。

实验证据暗示，缺乏PsbO时PsbP不能有效地结合。相似地，PsbQ需要PsbP的存在。在将这两个外在蛋白的X射线结构建立LHCII-PSII超复合物（见图5和6）电子密度时，到我们已经考虑到这一点。尽管冷冻电镜图中有密度来容纳含有PsbO的腔侧耳朵样突出中这两个蛋白的大多数结构，仍有一些缺陷，这反映了低分辨率冷冻电镜图的质量，可能是由于用于单颗粒平均化的一些LHCII-PSII超复合物的混乱或减少的占有率。鉴于指认的不确定性，模型暗示PsbP蛋白不仅与PsbO相作用，并且在CP43附近与PSII核心腔侧表面相作用。实际上，有一些证据表明，无PsbO时PsbP能微弱地结合到PSII表面。对于PsbQ，我们的模型暗示它桥接PsbP和PsbO蛋白（见图6）。

图5  LHCII-PSII超复合物的各种视角，强调LHCII和OEC外在蛋白的X射线结构与菠菜超复合物三维电子密度图的匹配。（a）腔侧顶视蓝藻PSII核心复合物的X射线结构，强调PsbO（白色球）、PsbU（青色球）、PsbV（蓝色球）、PsbP（紫红色棍）和PsbQ（黄色棍）的定位。（b）（a）的侧视，但是显示超复合物的电子密度外壳，强调腔侧表面的外在密度，颜色同（a）。（c）表面渲染的腔侧顶视，强调大多数归于PsbO、PsbP和PsbQ表面的密度被包含在超复合物的分子外壳中，没有密度来容纳或取代PsbU（青色）和PsbV（蓝色）。（d）表面渲染的（b）的侧视，支持（c）关于PsbU和PsbV的结论.注意对比（b）和（d），显示两个PsbO蛋白之间的密度含有CP47的大外在环，为红色。

 

图6  PSII核心X射线结构的模型，包含PsbO、PsbP和PsbQ，但在源自冷冻电镜的菠菜LHCII-PSII超复合物的电子密度外壳（绿色网）中排除PsbU和PsbV。侧视冷冻电镜图所得耳朵突出容纳PsbO蛋白（白色球），并有足够额外的密度在模型中建立PsbP（青色棍）和PsbQ（黄色棍）的X射线结构。CP47的大外在环（红色）位于两个耳朵样突出之间，而CP43的大外在环（绿色飘带）部分位于PsbO和PsbP之间。每个蛋白的碳-α骨架用飘带表示，颜色同图1。

 

 

5. 讨论

通过利用最新结构信息，我们尝试为植物LHCII-PSII超复合物提供一个工作模型。基于蓝藻PSII核心、植物LHCII的X射线结构信息，以及CP26和CP29的细致分析，我们认为这个超复合物每个反应中心至少结合95个Chls（72Chla和23Chlb），大约30个类胡萝卜素。我们曾希望确认在促使能量经由CP43和CP47的Chls从外周捕光系统传递到PSII反应中心，捕光系统由LHCII三体、CP29和CP26组成。我们的模型与一个提议相符合，它认为LHCII Chla-簇（Chl 610-612）参与经由CP43将激发能转移到PSII反应中心。然而，在LHCII与CP26及CP29之间或CP26和CP29与PSII核心之间没有明显的能量传递路线，因为最近的Chla-Chla亚基间距离为20Å或更大。看起来，位于LHCII和CP29或CP26之间的LHCII Chlb（Chl 605）不可能起这种作用。这就提出连接Chls存在的可能性，其功能是桥接间隙，如LHCI-PSI超复合物中所发现的那样。

尽管蓝藻和植物的PSII核心的蛋白质和辅因子的固有组分很可能在结构上非常相似，但是它们的OEC外在蛋白有显著的差别。PsbO蛋白出现在所有情况下，我们的分析暗示它的位置和结构在植物PSII中本质上同于蓝藻PSII。然而，植物PsbP和PsbQ蛋白的位置似乎很不同于蓝藻PSII中的PsbU和PsbV。没有明显的电子密度来容纳PsbU和PsbV蛋白，实际上，没有证据表明这些蛋白存在于植物中。因此，我们的结果不支持这个概念，认为在植物PSII中，PsbP和PsbQ是蓝藻PsbV和PsbU的结构和功能替代物。然而，我们的结果与当前结论相一致，认为蓝藻能结合PsbP样和PsbQ样蛋白以及PsbV和PsbU。

到目前为止，还没有一个蓝藻PSII核心复合物结合全部五个外在OEC蛋白的结构信息，但是我们的工作暗示这个复合物应该存在，前提假设蓝藻PsbP样和PsbQ样蛋白与PSII以同于高等植物的方式相结合。

我们的菠菜LHCII-PSII超复合物结构模型的侧视图如图7所示，强调所暗示的三个外在OEC蛋白的排布。在超复合物冷冻电镜图的分辨率限制内，我们相信PsbO的定位是相当准确的。容纳其β桶的密度明显可视为超复合物腔侧表面的一个突出的耳朵样突出。似乎这个密度同时足够容纳大多数PsbP和PsbQ蛋白，以及CP43大外在环的部分。如图6和7所示，模型中PsbP朝向PSII的腔侧表面，似乎与CP43的环相作用，还可能与D1蛋白的C端相作用。另一方面，PsbQ形成跨PsbO和PsbP的桥。此种情况下，PsbQ更像PsbU，后者在蓝藻中桥接PsbO和PsbV。

图7  菠菜LHCII-PSII超复合物整体模型的侧视，有合适的X射线和冷冻电镜结构，建模使用PyMol软件环境。二聚体核心的颜色编码与数字相同，周边捕光系统（LHCII、CP29和CP26）以棍代表，Chls为绿色。

很明显，植物PSII中PsbP和PsbQ的精确位置只能由高分辨率X射线结构分析得到，但是如图7所示的组织为继续研究这些外在蛋白在PSII功能和动力学中的作用提供了基础。例如，当前有报道说植物PsbO结合GTP，可能作为GTPase发挥功能，且PsbP具有的结构特征暗示它可能是一个GTPase激活蛋白。而且，植物PsbO已经被提出作为碳酸酐酶。不仅，对于植物OEC外在蛋白的功能作用更进一步的理解将会出现。最后，蓝藻PSII核心的X射线结构显示一个从OEC蛋白到腔侧表面的亲水通道。这个通道穿过PsbO的颈区（位于β桶体和连接β片层5和6的延伸环之间）。出口点是PsbO Glu229（T. elongatus 序列），没有被PsbU或PsbV阻碍。相似地，我们的植物PSII的模型同时暗示这个通道的出口不会被PsbP或PsbQ阻碍。

 

 

致谢

    JN和JB感谢生物化学和生物科学研究委员会的资金支持。JN目前拥有英国皇家学会大学研究奖学金。

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