Reversible Control of Enzyme-Inhibitor Interactions with Light Illumination using a Photoresponsive Surfactant

利用光敏表面活性剂对酶抑制剂与光照相互作用的可逆控制

期刊名称：Proteins-structure function and bioinformatics

IF：2.2

摘要：

研究了光敏表面活性剂和光照射对核糖核酸酶a (RNase a)与蛋白核糖核酸酶抑制剂(RI)形成复合物的影响，用来开发一种基于光的技术：通过表面活性剂诱导的酶-抑制剂复合物的解离来重新激活酶。光敏表面活性剂在可见光下经历了从相对疏水反式异构体到相对亲水顺式异构体的光异构化的变化，提供了一种可逆控制蛋白-抑制剂相互作用的方法。在缺乏表面活性剂的情况下，RI通过非共价相互作用与RNase A紧密结合，抑制了酶的活性。在可见光下加入表面活性剂后，RNase A被重新激活，在没有RI的情况下恢复了约75%的天然活性。然而，在表面活性剂存在的紫外光下，酶仍然受到抑制。通过荧光光谱、动态光散射和圆二色光谱分析表明，表面活性剂的反式形式加入后，RI显著展开，而RNase A在相同条件下没有明显的结构变化。这表明，RNase A的再活化是通过表面活性剂诱导的抑制剂展开而产生的酶抑制剂复合物的解离而发生的。因此，光敏表面活性剂和光照明可以作为一种新型的光基技术来分离酶抑制剂复合物，从而重新激活被抑制的酶。