波恩大学的科学家们已经开发出一种方法，利用这种方法可以对工作中的酶进行“拍照”，他们的方法使得更好地了解重要生物分子的功能成为可能。研究人员还希望能深入了解某些酶紊乱的原因。这项研究将发表在《化学》杂志上，这是一本欧洲期刊，已经在网上发布。

当科学家们想了解一种酶是如何工作的时候，他们有一种非常相似的方法：如果他们知道分子的结构，那么通常只能以静止图像的形式。他们不知道这种酶是如何发挥作用的，哪些部分相互靠近，哪些部分相互远离。

酶催化细胞中的某些化学反应，类似于剪纸的剪刀。它们具有与起始材料（纸张）接触的催化中心（剪刀刃）。”波恩大学物理和理论化学研究所的奥拉夫·希曼教授解释说，“这种酶的三维形式在这个过程中通常会发生变化。通常情况下，这些构象变化是看不见的，或者只有付出很大的努力才能知道。这常常使人们难以理解催化机理。”

Schiemann的研究小组成功地开发了一种方法，在催化过程中可以测量蛋白质部分相互之间的运动。波恩的科学家们多年来一直在研究这种方法，取得了巨大的成功。在他们目前的研究中，他们检查了一组特别重要的酶。它们在催化中心携带有许多未配对电子的金属离子。一个例子是血红蛋白，它在铁离子的帮助下结合氧，因此可以在血液中运输。

New method enables 'photographing' of enzymes

https://www.sciencedaily.com/releases/2019/05/190514104104.htm

Journal Reference:

1. Dinar Abdullin, Hideto Matsuoka, Maxim Yulikov, Nico Fleck, Christoph Klein, Sebastian Spicher, Gregor Hagelueken, Stefan Grimme, Arne Luetzen, Olav Schiemann. Pulsed EPR Dipolar Spectroscopy under the Breakdown of the High‐Field Approximation: The High‐Spin Iron(III) Case. Chemistry – A European Journal, 2019; DOI: 10.1002/chem.201900977