研究人员报道了人类40S亚基前体的五个冷冻电镜结构，它们描述了40S组装最终步骤中的组成和构象进展。这些结构解释了RIOK1在PNO1的置换和解离中的核心作用，这反过来又使核酸内切酶NOB1发生构象变化和激活。

此外，研究人员观察到两个因子，即包含真核翻译起始因子1A结构域蛋白（EIF1AD）和富含亮氨酸的重复序列包含蛋白47（LRRC47），它们与RIOK1和中央rRNA螺旋44附近的40S前晚期颗粒结合。最后，功能数据表明EIF1AD为装配因子回收和18S-E加工所必需。

因此，这些结果能够详细了解人类细胞中40S形成的最后步骤，此外，还为人类与模式生物酿酒酵母之间小核糖体亚基形成的主要差异提供了证据。

据了解，真核生物核糖体由小40S和大60S亚基组成，它们以高度协调的方式组装。200多个因子确保了核糖体RNA的正确修饰、加工和折叠，以及核糖体蛋白的及时整合。当最终的rRNA前体18S-E在第3位被内切核酸酶NOB13切割时，小亚基的成熟在细胞质中终止。

人类40S前体的结构表明，NOB1被其伴侣PNO14保持为非活性状态。最终的成熟事件都尚未解决，包括决定性rRNA切割步骤中NOB1的激活以及驱动最后生物发生因子解离的机制。

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https://doi.org/10.1038/s41586-020-2929-x