温州医科大学附属第二医院的王志伟教授的一个科研方向是蛋白质泛素化的修饰。近年来，多种杂志邀请王志伟教授撰写F-box蛋白在肿瘤发生和发展中的作用。 

为了调节细胞内蛋白质的浓度，蛋白质必须合成和降解处于动态的平衡。真核细胞中2 6Ｓ蛋白酶体可以降解许多蛋白质， 这个过程必须被降解的蛋白质结合一条多泛素链。这个泛素化过程需要一个多酶系统参与， E1， E2 和E3。首先 ,泛素通过ＡＴＰ依赖的硫酯键与泛素激活酶 (Ｅ1)结合后被激活 ,然后被转移到泛素结合酶 (Ｅ2 ) ,最后硫酯化的泛素从Ｅ2直接或通过泛素连接酶 (Ｅ3)的辅助转移到靶蛋白。这一多酶系统的一个关键成分泛素连接酶控制着底物泛素化的特异性和时间性。泛素连接酶复合物SCF (Skp1-Cul-1-F-box)蛋白。Skp1是 SCF复合物中的一个关键的骨架蛋白 ,同时结合F-box和Cul-1. F-box蛋白决定靶蛋白的降解的特异性。

温州医科大学附属第二医院的王志伟教授综述里面高度概括了F-box蛋白是如何被调控，从分子机制，动物模型，临床标本检测等3个方面阐述了69个F-box 蛋白在肿瘤发生发展中的作用。当然，许多F-box蛋白的功能并不是非常清楚，有的F-box蛋白功能有争议，这些都在文章中表明。最后作者们对F-box蛋白的科研提出了发展的方向。