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脂肪调节酶能控制肥胖、糖尿病、癌症以及其他疾病 精选

已有 8488 次阅读 2017-9-20 08:24 |个人分类:新观察|系统分类:科研笔记| 脂代谢(lipid, metabolism), 脂合成(lipid, synthesis), 磷脂酸(phosphatidic

脂肪调节能控制肥胖、糖尿病、癌症以及其他疾病

诸平

据罗格斯大学(Rutgers University2017918提供的消息,罗格斯大学的研究人员发现了一种可以调控肥胖、糖尿病、癌症以及其他疾病的关键酶

Fat is stored in lipid droplets (bright green spots) in yeast cells, which is analogous to how fat is stored in human tissue. Credit: Gil-Soo Han/Rutgers University-New Brunswick

根据罗格斯大学-不伦瑞克的韩吉尔索(Gil-Soo Han/Rutgers University-New Brunswick)提供的照片,其表明储存在酵母细胞中脂滴脂肪是明亮的绿色斑点,这类似于脂肪存储在人体组织之中已经知道被称为磷脂酸磷酸酯酶phosphatidic acid phosphatase在调节人体脂肪数量方面起着至关重要的作用。因此为了对抗肥胖,对其控制的研究引起了研究者的较大兴趣。但罗格斯大学-不伦瑞克的科学家们已经发现,摆脱了此完全可以增加患癌症炎症和其他疾病的风险。他们的研究结果201773在《生物化学杂志》Journal of Biological Chemistry)网站上发表——Gil-Soo Han, George M. Carman. Yeast PAH1 -encoded phosphatidate phosphatase controls the expression of CHO1 -encoded phosphatidylserine synthase for membrane phospholipid synthesis. Journal of Biological Chemistry, 2017, 292: 13230-13242. DOI: 10.1074/jbc.M117.801720.

我们实验室的目标为了理解我们如何调整和控制这种酶,”环境和生物科学学院食品科学教授乔治·M.卡曼(George M. Carman多年来,我们一直试图找出如何对这种酶的活性进行微,因为其并不太活,形成太多的脂肪,但它的活性足以保持身体健康。

这种酶1957年被发现的,但是,罗格斯大学脂质研究中心研究助理教授韩吉尔索2006年发现了酶的基因编码。这种酶决定身体的磷脂酸phosphatidic acid 是否被用于创建脂肪或创建细胞膜的脂质。该研究用面包酵母作为模式生物,因为它包含关键酶。此项研究报告的主要作者韩吉尔索,也是上述论文的第一作者,删除酵母中的一个基因消除这种酶。结果导致磷脂酸积累,细胞制造膜脂质超过需要的膜质,乔治·M.卡曼,他十年前在罗格斯创立了新泽西食品、营养和健康研究所。我们已经发现,也许酶更关键的作用是确保细胞并非制得太多的膜脂质,“乔治·M.卡曼如果制得太多的膜脂质,就有太多的膜,而且细胞生长失控,这是癌症特点之一乔治·M.卡曼指出,自从这种酶的基因编码技术发现以来,全世界的人研究酶因其与肥胖,脂肪代谢障碍lipodystrophy、炎症inflammation、糖尿病和其他疾病有关

最近,罗格斯大学的科学家们一直试图理解酶的结构和功能。下一步要解决如何控制它,乔治·M.卡曼关键的关键信息是事情必须平衡。让存储脂肪和脂质保持平衡,必须要有均衡的饮食。更多信息请注意浏览原文或相关报道。

Explore further: Researchers find fat gene

Abstract

The PAH1-encoded phosphatidate phosphatase (PAP), which catalyzes the committed step for the synthesis of triacylglycerol in Saccharomyces cerevisiae, exerts a negative regulatory effect on the level of phosphatidate used for the de novo synthesis of membrane phospholipids. This raises the question whether PAP thereby affects the expression and activity of enzymes involved in phospholipid synthesis. Here, we examined the PAP-mediated regulation of CHO1-encoded phosphatidylserine synthase (PSS), which catalyzes the committed step for the synthesis of major phospholipids via the CDP–diacylglycerol pathway. The lack of PAP in the pah1Δ mutant highly elevated PSS activity, exhibiting a growth-dependent up-regulation from the exponential to the stationary phase of growth. Immunoblot analysis showed that the elevation of PSS activity results from an increase in the level of the enzyme encoded by CHO1. Truncation analysis and site-directed mutagenesis of the CHO1 promoter indicated that Cho1 expression in the pah1Δ mutant is induced through the inositol-sensitive upstream activation sequence (UASINO), a cis-acting element for the phosphatidate-controlled Henry (Ino2–Ino4/Opi1) regulatory circuit. The abrogation of Cho1 induction and PSS activity by a CHO1 UASINO mutation suppressedpah1Δ effects on lipid synthesis, nuclear/endoplasmic reticulum membrane morphology, and lipid droplet formation, but not on growth at elevated temperature. Loss of the DGK1-encoded diacylglycerol kinase, which converts diacylglycerol to phosphatidate, partially suppressed the pah1Δ-mediated induction of Cho1 and PSS activity. Collectively, these data showed that PAP activity controls the expression of PSS for membrane phospholipid synthesis.



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